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Las conclusión indican las intervenciones terapéuticas potenciales para Alzheimer y otras enfermedades

Las personas de científicos de Japón lograron recientemente una degradación más eficiente de la proteína humana de la albúmina de suero; una proteína importante en la sangre; vía la irradiación infrarroja de alta intensidad, sujetando un complejo del metal del cinc a la proteína.

Sus conclusión indican el potencial para el uso futuro de ciertos complejos del metal a las intervenciones terapéuticas para las enfermedades tales como Alzheimer.

Los metalloenzymes artificiales son las composiciones híbridas que son sintetizadas sujetando complejos del metal a las moléculas de proteína. En los últimos años, estas composiciones han almacenado la considerable atención en comunidades de investigación debido a su aplicabilidad como catalizadores bio-inspirados, en células del combustible biológico, y en intervenciones terapéuticas tales como degradación de la proteína y lanzamiento apuntados de la droga.

La investigación de avance sobre su uso en la degradación apuntada de la proteína, las personas de científicos de la universidad de Tokio de la ciencia, Japón, y Universidad Complutense de Madrid, España, examinaron la degradación de un metalloenzyme específico sobre la irradiación con la radiación infrarroja de alta energía. Este metalloenzyme era uno que habían creado sujetando un complejo del metal del cinc (ZnL) a la albúmina de suero humana (HSA).

El uso de la radiación infrarroja de alta energía de degradar las proteínas no es nuevo. Por ejemplo, un estudio anterior en la universidad de Tokio de la ciencia utilizó esta técnica para degradar varios agregados de la proteína, incluyendo el agregado de la proteína cuya acumulación entre las neuronas en el cerebro, llamado placa amiloidea, causa la enfermedad de Alzheimer.

Qué el actual estudio encuentra, como el Dr. Takashiro Akitsu, científico del guía, explica, es ése “cuando la albúmina de suero humana se conjuga con un complejo del cinc, daño de la proteína se asciende sobre la irradiación con un laser de electrón libre mediados de-infrarrojo.”

Un laser de electrón libre mediados de-infrarrojo (IR-FEL) es el instrumento que los científicos usados para irradiar el híbrido.

Las personas de los científicos que comprenden profesor Akitsu, profesor Koichi Tsukiyama, el Dr. Takayasu Kawasaki, y a profesor auxiliar Tomoyuki Haraguchi, entre otros, de Japón y de profesor Mauricio A. Palafox de Complutense de Madrid, España, espectroscopia infrarroja primero (IR) usada para verificar la agregación de ZnL TIENEN. Los espectros del IR que obtuvieron también indicaron las longitudes de onda óptimas para la degradación: éstos eran 1537, 1652, y 1622 cm-1, correspondiente a las dos ligazones de la amida hacia adentro TIENE y el enlace doble del carbono-nitrógeno de ZnL, respectivamente.

Los científicos crearon las películas finas del TIENEN y el híbrido de HAS+ZnL y las porciones apuntadas irradiadas de estas películas.

Entonces compararon el daño de radiación causado por la irradiación de IR-FEL a las películas, usando una técnica llamada Fourier transforman la microscopia infrarroja (FT-IR) y un programa para evaluar cambios en la estructura secundaria de la proteína, llamada IR-SSE.

En 1622 cm-1, la estructura híbrida de HAS+ZnL no disoció. Pero, en las otras dos longitudes de onda, la estructura de la proteína de TIENE, en el puro TIENE y las formas híbridas, aparecidas dañadas importante. Además, en los últimos casos, la composición híbrida era degradada que puro TIENE era.

Los científicos creen que la agregación de ZnL a TIENE proteína desestabilizada la estructura de la proteína, permitiendo que degrade más fácilmente. Total, esta agregación de ZnL era posible y ayudó a la degradación de la proteína en vez de aliviarla.

Estos resultados se presentan en un papel publicado en el gorrón internacional de las ciencias moleculares, en las cuales los científicos destacan que “actualmente, el mecanismo obligatorio exacto entre el complejo y la proteína es desconocido.”

Además, profesor Akitsu clarifica que la “investigación sobre pares complejos del diverso proteína-metal está en curso.” Las conclusión de este estudio no se pueden todavía generalizar y hasta científicos no tienen mejores discernimientos, los usos de tales híbridos de la complejo-proteína del metal en intervenciones terapéuticas u otras áreas de la biotecnología seguirán siendo limitadas.

Sin embargo, este estudio, además de los estudios anteriores conducto en la universidad de Tokio de la ciencia en este campo, ciertamente nos hace esperanzados de un futuro en el cual las enfermedades que implican defectos de la proteína, tales como Alzheimer, sean curables.

Source:
Journal reference:

Onami, Y., et al. (2020) Degradation of Human Serum Albumin by Infrared Free Electron Laser Enhanced by Inclusion of a Salen-Type Schiff Base Zn (II) Complex. International Journal of Molecular Sciences. doi.org/10.3390/ijms21030874.