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L'étude indique que les protéines primitives pourraient avoir progressé pour former les cellules vivantes

Queest-ce que les toutes premières protéines - ceux qui sont apparues sur terre il y a environ 3,7 milliards d'ans - regard ont-elles fait aiment ? Prof. Dan Tawfik de l'institut de Weizmann de la Science et prof. Norman Metanis de l'université hébreue de Jérusalem ont reconstruit les séquences protéiques qui peuvent bien ressembler à ces ancêtres des protéines modernes, et leur recherche propose une voie que ces protéines primitives pourraient avoir progressé à former les cellules vivantes.

Leurs découvertes étaient publiées dans les démarches de l'académie nationale des sciences (PNAS).

Les protéines codées dans le matériel génétique des cellules sont les vis, les ressorts, et les dents d'une cellule vivante - toutes ses pièces mobiles. Mais les premières protéines, on le suppose, apparu bien avant des cellules et, ainsi, avant durée comme nous le connaissons.

Des protéines modernes sont faites de 20 acides aminés différents, tous essentiels à renforcement de protéine, et tous disposés sous forme de polymère - une longue, réseau réseau molécule - dans ce que l'emplacement de chaque acide aminé est essentiel au fonctionnement de la protéine.

Mais il y a un paradoxe en pensant à la façon dont les protéines les plus tôt ont surgi : les acides aminés requis pour effectuer les protéines elles-mêmes sont produits par d'autres protéines - enzymes. C'est un genre de poulet-et-oeuf de question, et on lui a partiellement répondu jusqu'ici seulement.

Les scientifiques croient que les toutes premières protéines vraies ont matérialisé des peptides appelés de segments plus courts de protéine. Les peptides auraient été les ensembles collants des acides aminés qui ont été spontanément produits dans la soupe chimique primitive ; les peptides courts auraient alors lié à un un un autre, au fil du temps produisant une protéine capable d'un certain tri d'action.

Le rétablissement spontané des acides aminés a été expliqué en 1952, dans l'expérience célèbre par Miller et Urey, dans lesquels ils ont reproduit la pensée de conditions pour exister sur terre avant la durée et ont ajouté les genres d'énergie qui pourraient venir de la foudre ou des volcans.

Montrant que les acides aminés pourraient, dans les bonnes conditions, forme sans aide des enzymes ou tout l'autre mécanisme à un organisme vivant a proposé que les acides aminés aient été le « oeuf » qui a précédé l'enzyme « poulet. »

Mais un type indispensable d'acide aminé a été manquant de cette expérience et de chaque expérience qui ont suivi dans son sillage : les acides aminés aiment l'arginine et la lysine qui transportent une charge électrique positive. »

Dan Tawfik, professeur, service des sciences biomoléculaires, institut de Weizmann de la Science

Ces acides aminés sont particulièrement importants pour les protéines modernes, car ils agissent l'un sur l'autre avec l'ADN et l'ARN, qui transportent les charges négatives nettes. L'ARN est aujourd'hui présumé pour être la molécule originelle qui pourrait diffuser l'information et tirer des copies de elle-même, ainsi entre en contact avec franchement - les acides aminés chargés seraient théoriquement nécessaires pour d'autres opérations dans le développement des cellules vivantes pour se produire.

Il y avait, cependant, un franchement - acide aminé chargé qui est apparu dans les expériences de Miller-Urey : ornithine. Cet acide aminé est aujourd'hui trouvé comme opération intermédiaire dans la production d'arginine, mais n'est pas, elle-même, utilisé pour établir des protéines.

L'équipe de recherche demandée : Ce qui si l'ornithine était l'acide aminé manquant en ces protéines héréditaires ? Ils ont conçu une expérience originelle pour évaluer cette hypothèse.

Les scientifiques ont commencé par une protéine relativement simple d'une famille qui grippe à l'ADN et à l'ARN, appliquant les méthodes phylogénétiques (dans quelle information sur les relations historiques des lignées est employée pour évaluer des hypothèses évolutionnaires) pour impliquer la séquence de la protéine héréditaire.

Cette protéine aurait été riche en charges positives, avec 14 des 64 acides aminés étant arginine ou lysine. Ensuite, les scientifiques ont produit les protéines de synthèse en lesquelles l'ornithine a remonté ces derniers comme porteur de charge positive.

Les protéines basées sur ornithine ont grippé à l'ADN, mais faible. Le laboratoire de prof. Metanis', cependant, constaté que les réactions chimiques simples pourraient convertir l'ornithine en arginine - et ces réactions chimiques s'est produit dans des conditions assumées pour être répandu sur terre alors que les premières protéines seraient apparue.

Comme de plus en plus de l'ornithine a été converti en arginine, les protéines sont venues pour ressembler aux protéines modernes, et pour gripper à l'ADN d'une manière dont était plus intense et plus sélecteur.

Les scientifiques ont également découvert que, en présence de l'ARN, la forme antique du peptide occupé dans la séparation de phase (comme des gouttes de huile/eau) - une opération qui peut alors mener à en kit et au « departmentalization. » Et ceci, indique prof. Tawfik, propose que de telles protéines, avec l'ARN, pourraient former les proto-cellules dont les véritables cellules vivantes pourraient avoir évolué.

Source:
Journal reference:

Longo, L. M., et al. (2020) Primordial emergence of a nucleic acid-binding protein via phase separation and statistical ornithine-to-arginine conversion. Proceedings of the National Academy of Sciences. doi.org/10.1073/pnas.2001989117.