Attenzione: questa pagina è una traduzione automatica di questa pagina originariamente in lingua inglese. Si prega di notare in quanto le traduzioni sono generate da macchine, non tutte le traduzioni saranno perfetti. Questo sito web e le sue pagine web sono destinati ad essere letto in inglese. Ogni traduzione del sito e le sue pagine web possono essere imprecise e inesatte, in tutto o in parte. Questa traduzione è fornita per comodità.

Lo studio indica che le proteine primitive potrebbero progredire per formare le celle viventi

Che cosa hanno fatto le primissime proteine - quelle che sono comparso su terra intorno 3,7 miliardo anni fa - sguardo gradiscono? Prof. Dan Tawfik dell'istituto di Weizmann di scienza e prof. Norman Metanis dell'università ebraica di Gerusalemme hanno ricostruito le sequenze della proteina che possono somigliare bene a quegli antenati delle proteine moderne e la loro ricerca suggerisce un modo che queste proteine primitive potrebbero diventare la formazione delle celle viventi.

I loro risultati sono stati pubblicati negli atti dell'Accademia nazionale delle scienze (PNAS).

Le proteine codificate in materiale genetico delle cellule sono le viti, le sorgenti ed i denti di una cella vivente - tutte le sue parti mobili. Ma le prime proteine, è presupposto, comparso molto prima delle celle e, così, prima di vita come lo conosciamo.

Le proteine moderne sono fatte di 20 amminoacidi differenti, di tutti essenziali aproteina costruzione e di tutti sistemati sotto forma di polimero - una molecola lunga e del tipo di catena - in cui il collocamento di ogni amminoacido è determinante per la funzione della proteina.

Ma c'è un paradosso nel pensiero a come le proteine più in anticipo sono sorto: gli amminoacidi stati necessari per fare le proteine stesse sono prodotti da altre proteine - enzimi. È un genere dell'pollo-e-uovo di domanda e parzialmente è stato risposto a soltanto finora.

Gli scienziati ritengono che le primissime proteine vere si siano attuate dai più brevi segmenti della proteina chiamati peptidi. I peptidi sarebbero stati montaggi appiccicosi degli amminoacidi che sono stati creati spontaneamente nella minestra chimica primigenia; i brevi peptidi poi avrebbero limitato ad uno un altro, col passare del tempo producendo una proteina capace di un certo ordinamento di atto.

La generazione spontanea di amminoacidi è stata dimostrata nel 1952, nell'esperimento famoso da Miller e da Urey, in cui hanno ripiegato il pensiero di circostanze per esistere su terra prima di vita ed hanno aggiunto i generi di energia che potrebbero venire da lampo o dai vulcani.

Mostrando che gli amminoacidi potrebbero, nelle condizioni buone, modulo senza guida dagli enzimi o qualunque altro meccanismo in un organismo vivente ha suggerito che gli amminoacidi fossero “l'uovo„ che ha preceduto l'enzima “pollo.„

Ma un tipo vitale di amminoacido ha mancato da quell'esperimento e da ogni esperimento che sono seguito nel suo risveglio: gli amminoacidi gradiscono l'arginina e la lisina che portano una carica elettrica positiva.„

Dan Tawfik, il professor, dipartimento delle scienze biomolecolari, istituto di Weizmann di scienza

Questi amminoacidi sono particolarmente importanti alle proteine moderne, poichè interagiscono con DNA e RNA, di cui tutt'e due portano le cariche negative nette. Il RNA oggi è presunto per essere la molecola originale che potrebbe sia portare le informazioni che fare le copie di se stesso, in modo da contatta con positivamente - gli amminoacidi fatti pagare sarebbero necessari teoricamente per ulteriori punti nello sviluppo delle celle viventi da accadere.

C'era, tuttavia, un positivamente - amminoacido fatto pagare che è comparso negli esperimenti di Miller-Urey: ornitina. Questo amminoacido oggi è trovato come punto intermedio nella produzione dell'arginina, ma non è, stesso, usato per costruire le proteine.

Al gruppo di ricerca chiesto: Che cosa se l'ornitina fosse l'amminoacido mancante in quelle proteine ancestrali? Hanno progettato un esperimento originale per verificare questa ipotesi.

Gli scienziati hanno cominciato con una proteina relativamente semplice da una famiglia che lega a DNA ed a RNA, applicante i metodi filogenetici (in quali informazioni sulle relazioni storiche degli stirpi sono utilizzate per verificare le ipotesi evolutive) per arguire la sequenza della proteina ancestrale.

Questa proteina sarebbe stata ricca di cariche positive, con 14 dei 64 amminoacidi che sono arginina o lisina. Dopo, gli scienziati hanno creato le proteine sintetiche in cui l'ornitina ha sostituito questi come il portatore di carica positivo.

Alle le proteine basate a ornitina hanno legato a DNA, ma debolmente. Il laboratorio di prof. Metanis, tuttavia, trovato che le reazioni chimiche semplici potrebbero convertire l'ornitina in arginina - e queste reazioni chimiche si è presentato nelle circostanze presupposte per essere prevalente su terra allora che le prime proteine sarebbero comparso.

Come sempre più dell'ornitina è stato convertito in arginina, le proteine sono venuto a somigliare alle proteine moderne ed a legare a DNA in un modo che era più forte e più selettivo.

Gli scienziati egualmente hanno scoperto che, in presenza di RNA, il modulo antico del peptide impegnato nella separazione di fase (come le gocce di di olio in acqua) - un punto che può poi piombo all'auto-installazione e “al departmentalization.„ E questo, dice prof. Tawfik, suggerisce che tali proteine, insieme a RNA, potrebbero formare le proto-celle da cui le vere celle viventi potrebbero evolversi.

Source:
Journal reference:

Longo, L. M., et al. (2020) Primordial emergence of a nucleic acid-binding protein via phase separation and statistical ornithine-to-arginine conversion. Proceedings of the National Academy of Sciences. doi.org/10.1073/pnas.2001989117.