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El estudio indica que las proteínas primitivas habrían podido progresar para formar las células vivas

¿Qué hicieron las primeras proteínas - ésas que aparecieron en la tierra hace alrededor 3,7 mil millones años - mirada tuvieron gusto? Profesor Dan Tawfik del instituto de Weizmann de la ciencia y profesor norman Metanis de la universidad hebrea de Jerusalén han reconstruido las series de la proteína que bien pueden asemejarse a esos antepasados de proteínas modernas, y su investigación sugiere una manera que estas proteínas primitivas habrían podido progresar a formar las células vivas.

Sus conclusión fueron publicadas en los procedimientos de la National Academy of Sciences (PNAS).

Las proteínas codificadas en el material genético de una célula son los tornillos, los muelles, y los dientes de una célula viva - todas sus piezas móviles. Pero las primeras proteínas, se asume, aparecido mucho antes las células y, así, antes de vida como la conocemos.

Las proteínas modernas se hacen de 20 diversos aminoácidos, de todos esenciales para el proteína-edificio, y de todos dispuestos bajo la forma de polímero - un largo, cadena-como la molécula - en cuál es crucial la colocación de cada aminoácido a la función de la proteína.

Pero hay una paradoja en el pensamiento en cómo se presentaron las proteínas más tempranas: los aminoácidos necesarios para hacer las proteínas ellos mismos son producidos por otras proteínas - enzimas. Es una clase del pollo-y-huevo de pregunta, y se ha contestado solamente parcialmente hasta ahora.

Los científicos creen que las primeras proteínas verdaderas materializaron de segmentos más cortos de la proteína llamados los péptidos. Los péptidos habrían sido montajes pegajosos de los aminoácidos que fueron creados espontáneamente en la sopa química primitiva; los péptidos cortos entonces habrían limitado a uno otro, en un cierto plazo produciendo una proteína capaz de una cierta clase de acción.

La generación espontánea de aminoácidos fue demostrada en 1952, en el experimento famoso por Miller y Urey, en quienes replegaron el pensamiento de las condiciones para existir en la tierra antes de vida y agregaron las clases de energía que podrían venir del relámpago o de los volcanes.

Mostrando que los aminoácidos podrían, bajo condiciones apropiadas, forma sin ayuda de las enzimas o cualquier el otro mecanismo en un organismo vivo sugirió que los aminoácidos fueran el “huevo” que precedió la enzima “pollo.”

Pero un tipo vital de aminoácido ha faltado de ese experimento y de cada experimento que siguieron en su estela: los aminoácidos tienen gusto de la arginina y de la lisina que llevan una carga eléctrica positiva.”

Dan Tawfik, profesor, departamento de ciencias biomoleculares, instituto de Weizmann de la ciencia

Estos aminoácidos son determinado importantes para las proteínas modernas, pues obran recíprocamente con la DNA y el ARN, que llevan las cargas negativas netas. El ARN se supone hoy para ser la molécula original que podría llevar la información y hacer copias de sí mismo, así que contacto con positivo - los aminoácidos cargados serían teóricamente necesarios para otros pasos en el revelado de células vivas ocurrir.

Había, sin embargo, un positivo - aminoácido cargado que apareció en los experimentos de Miller-Urey: ornitina. Este aminoácido se encuentra hoy como paso intermedio en la producción de la arginina, pero no es, sí mismo, utilizado para construir las proteínas.

El equipo de investigación preguntado: ¿Qué si la ornitina era el aminoácido faltante en esas proteínas ancestrales? Diseñaron un experimento original para probar esta hipótesis.

Los científicos comenzaron con una proteína relativamente simple de una familia que ata a la DNA y al ARN, aplicando los métodos filogenéticos (en qué información sobre los lazos históricos de linajes se utiliza para probar hipótesis evolutivas) para deducir la serie de la proteína ancestral.

Esta proteína habría sido rica en cargas positivas, con 14 de los 64 aminoácidos que son arginina o lisina. Después, los científicos crearon las proteínas sintetizadas en las cuales la ornitina reemplazó éstos como la onda portadora de carga positiva.

Las proteínas ornitina-basadas ataron a la DNA, pero débil. El laboratorio de profesor Metanis, sin embargo, encontrado que las reacciones químicas simples podrían convertir la ornitina a la arginina - y estas reacciones químicas ocurrió bajo condiciones presuntas para ser frecuente en la tierra que habrían aparecido en ese entonces las primeras proteínas.

Como de la ornitina fue convertido cada vez más a la arginina, las proteínas vinieron asemejarse a las proteínas modernas, y atar a la DNA de una manera que era más fuerte y más selectiva.

Los científicos también descubrieron que, en presencia del ARN, la forma antigua del péptido dedicado a la separación de fase (como caídas de aceite/agua) - un paso que puede entonces llevar al uno mismo-montaje y al “departmentalization.” Y esto, dice a profesor Tawfik, sugiere que tales proteínas, así como el ARN, podrían formar las proto-células de las cuales las células vivas verdaderas pudieron haberse desarrollado.

Source:
Journal reference:

Longo, L. M., et al. (2020) Primordial emergence of a nucleic acid-binding protein via phase separation and statistical ornithine-to-arginine conversion. Proceedings of the National Academy of Sciences. doi.org/10.1073/pnas.2001989117.