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Les scientifiques enregistrent deux structures cryo-FIN DE SUPPORT neuves de protéine de la pointe SARS-Cov-2

Les scientifiques enregistrent que deux structures cryo-FIN DE SUPPORT neuves représentant les conformations pre-- et de postfusion du SARS-CoV-2 intégral clouent (s) la protéine, une composante virale essentielle responsable de l'entrée de cellule hôte et la propagation de l'infection.

Ces reconstructions - dérivées d'un intégral, entièrement forme de type sauvage de la protéine de S - expliquent des différences critiques des études cryo-FIN DE SUPPORT précédentes qu'utilisé des versions conçues et stabilisées de la protéine de S.

Basé sur leurs découvertes, les auteurs avertissent que les stratégies vacciniques actuelles avisées par des structures de la protéine conçue de S pourraient se fonder sur limité et même les informations mensongères au sujet de la condition naturelle de la protéine.

Ils disent qu'il est possible que les stratégies vacciniques qui utilisent des séquences intégrales de la protéine de S ou SARS-CoV-2 inactivé entier (tel que PiCoVacc), pourraient spontanément former la structure du postfusion de la protéine de S, avérée ici pour posséder plusieurs caractéristiques qui pourraient distraire le système immunitaire du patient.

Par conséquent, ces stratégies vacciniques peuvent exiger davantage de bilan, les auteurs disent. Utilisant cryo-FIN DE SUPPORT sur les échantillons SARS-CoV-2 intégraux dans leur condition naturelle, Yongfei Eao et collègues imagés la configuration de protéine de la pré-fusion S, une condition semi-stable quand la protéine est portée en équilibre pour protéger par fusible avec des membranes de cellule hôte.

Également une configuration conformationnelle de goujon-fusion, une condition stable et rigide réalisée quand la protéine de S est passée par une modification conformationnelle qui introduirait la fusion virale avec une membrane de cellule hôte.

Ils ont trouvé que leur structure de prefusion a différé des conformations précédemment décrites de prefusion de plusieurs voies, y compris la présence des liaisons disulfide précédemment inaperçues.

Le passage spontané de la protéine de la condition de prefusion à la condition de postfusion s'est produit indépendamment de si la pointe avait agi l'un sur l'autre avec des membranes de cellule hôte, les chercheurs également trouvés.

La structure de postfusion « a été stratégiquement décorée » par les glycans N-joints, formant les pointes qui pourraient jouer des rôles protecteurs contre des réactions immunitaires d'hôte, comme par induire des réactions des anticorps nonneutralizing ou protéger des régions plus vulnérables de la protéine de S.

Dans les travaux futurs, les chercheurs espèrent à l'image une structure plus de haute résolution d'une protéine intacte de S, et visent également à reconstruire des régions où la fusion de membrane de cellule hôte se produit.

Source:
Journal reference:

Cai, Y., et al. (2020) Distinct conformational states of SARS-CoV-2 spike protein. Science. doi.org/10.1126/science.abd4251.