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Les adaptations ont trouvé en structure secondaire d'ARN en gènes de deux protéines de SARS-CoV-2

La modélisation indique que les structures secondaires de l'ARN dans les gènes codant les protéines Nsp4 et Nsp16 du coronavirus 2 (SARS-CoV-2) de syndrôme respiratoire aigu sévère sont différentes de l'autre substance relative de coronavirus, et ceci peut affecter quelques processus moléculaires viraux.

Avec l'écart spectaculaire de COVID-19 provoqué par le coronavirus SARS-CoV-2, il y a eu une poussée pour comprendre comment un virus peut infecter les hôtes neufs et ce qui le rend différent d'autres coronaviruses.

Une voie de faire ceci est de figurer à l'extérieur que des parties du génome viral ont été naturellement sélecté pour évoluer et est différente de la substance d'ancêtre et que des pièces ont été sélecteur retiré du génome.

Les études précédentes ont trouvé un mélange d'évolution et de démontage sélecteurs dans les gènes qui codent la protéine de pointe du coronavirus SARS-CoV-2. La protéine de pointe aide le virus à envahir et infecter la cellule hôte en fixant à l'enzyme de conversion de l'angiotensine 2 (ACE2).

Cependant, il y a d'autres procédés critiques dans les virus ARN, comme les coronavirus, qui ne sont pas réglés par les séquences protéiques. Les tests normaux pour déterminer des mutations peuvent trouver des changements des protéines virales, mais ne comprennent pas des molécules d'ARN que les protéines agissent l'un sur l'autre avec pour différents procédés.

Mutations trouvées en protéine de pointe

Pour vérifier des mutations dans les coronaviruses, une étude neuve par des scientifiques à Duke University et un publié sur le bioRxiv* de serveur de prétirage, ont employé une méthodologie de calcul, adaptiPhy, qui recense les remplacements supplémentaires de nucléotide dans certaines parties du génome viral comparé aux mutations qui n'exercent aucun effet sur le génome. Utilisant adaptiPhy, l'équipe a recensé des régions des génomes des espèces différentes de Sarbecovirus de "bat", pangolin, et hôtes humains, qui pourraient avoir été franchement sélectés, ou mutations avantageuses. Pour le coronavirus du roman SARS-CoV-2, ils ont employé environ 5000 séquences de génome de la base de données de virus de NCBI.

L'équipe a également vérifié des changements des structures des protéines Nsp4 et Nsp16 à l'ARN et de taux de protéine utilisant la modélisation.

Suivre différentes méthodes de calcul, les chercheurs ont trouvé que le signe le plus important était pour le gène qui code la protéine de pointe, montrant le choix positif dans toute la substance vérifiée. C'est assimilé à ce que d'autres études ont rapporté.  

Dans le virus SARS-CoV-2, ils ont trouvé le choix positif dans quatre régions du gène de la protéine de pointe. On était un changement de la structure de domaine récepteur-grippante (RBD) entière, qui grippe aux cellules hôte. Un un autre était un changement du site qui est nécessaire pour infecter des cellules de poumon.

C'est différent des changements trouvés de Radars à ouverture synthétique-CoV et de Bat-CoV-LYRa11. Dans ces virus, le choix positif s'est produit dans les régions pour le camouflage viral et ceux qui permettent l'entrée de virus dans la cellule hôte.

Ces mutations proposent que les virus se soient adaptés pour différents hôtes, avec le SARS-CoV-2 s'adaptant au grippage à la protéine ACE2 dans hôtes variés.

Choix positif en protéines

Les auteurs ont également trouvé le choix positif dans les gènes codant deux protéines, Nsp4 et Nsp16, quelque chose non vue avant. Dans Nsp4, ils ont trouvé deux remplacements de nucléotide, valine à l'alanine et valine à l'isoleucine. La modélisation a proposé que ces modifications n'aient eu aucun impact important sur la structure secondaire ou tertiaire de la protéine dans SARS-CoV-2 comparé à l'autre substance. Dans Nsp16, ils n'ont pas trouvé des tels remplacements. Cependant, aucun de ces modifications n'affecte vraisemblablement la structure ou les fonctionnements en ces protéines, écrivent les auteurs.

Ainsi, il est possible le choix positif était dû aux changements de la structure et du fonctionnement de l'ARN.

Nsp16 a une région bien-pliée unique, qui est la seule une telle région qui est également économisée dans l'autre substance relative de coronavirus. Nsp4 a deux régions en quelque sorte bien-pliées. Ainsi, il est susceptible que ces structures pliées soient liées aux fonctionnements viraux.

« Nos prévisions minimum d'énergie (MFE) libre indiquent que la structure secondaire susceptible du génome d'ARN dans la région des gènes Nsp4 et Nsp16 diffère vraisemblablement parmi les six substances de coronavirus que nous avons examinées, » écrivent les auteurs.

Il y avait également des différences parmi des substances dans l'entropie dans les régions du choix positif, proposant des différences dans la stabilité des molécules pliées.

« Ensemble, ces résultats neufs indiquent que les régions pliées de Nsp4 et de Nsp16 dans le génome SARS-Cov-2 peuvent différer dans la forme de ceux des coronaviruses relatifs, » les auteurs écrivent.

Cependant, comment ces modifications, qui sont seules à SARS-CoV-2, sont jointes aux fonctionnements moléculaires spécifiques, ne peut pas être déterminé encore, car les fonctionnements moléculaires des structures secondaires dans les coronaviruses ne sont pas réputés aujourd'hui.

Puisque les études précédentes indiquent ces régions ont des rôles fonctionnels, les modifications peuvent affecter des fonctionnements de génome ou de transcription. Cependant, les rôles vrais de ces adaptations dans les protéines de structure doivent être expérimental étudiés davantage.

Avis *Important

le bioRvix publie les états scientifiques préliminaires qui pair-ne sont pas observés et ne devraient pas, en conséquence, être considérés comme concluants, guident la pratique clinique/comportement relatif à la santé, ou traité en tant qu'information déterminée.

Journal reference:
Lakshmi Supriya

Written by

Lakshmi Supriya

Lakshmi Supriya got her BSc in Industrial Chemistry from IIT Kharagpur (India) and a Ph.D. in Polymer Science and Engineering from Virginia Tech (USA).

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