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Les chercheurs suivent les changements allostériques temps-resolved de la protéine du test PDZ2

Les protéines transduce l'information et des signes au sein du corps humain par des changements de leurs structures. Par exemple, les hormones grippant à leurs protéines cibles entraînent une modification de structure qui ouvre consécutivement les accepteurs neufs pour d'autres protéines ailleurs sur la surface de la protéine.

Les chercheurs se réfèrent à ce couplage de différents, éloignés accepteurs comme allostérie. Une interruption de ce couplage mène aux signes n'étant pas réussi en circuit.

Ceci peut être réalisé par les molécules particulièrement conçues à cet effet, qui obtiennent de ce fait des effets pharmacologiques comme analgésiques ou agents chimiothérapeutiques. Pour concevoir sélecteur de telles molécules, les scientifiques doivent apprendre plus au sujet des mécanismes possibles de l'allostérie.

Une équipe aboutie par le prof. M. Gerhard Stock à partir du groupe biomoléculaire de dynamique à l'institut de la physique à l'université de Fribourg et le prof. M. Peter Hamm à partir de l'institut de la chimie à l'université de Zurich, Suisse fournit des analyses importantes dans les détails moléculaires de l'allostérie dans le tourillon PNAS.

Les chercheurs ont suivi les changements allostériques temps-resolved de la protéine PDZ2 de test, qui sont provoqués par le grippement d'un ligand de peptide. À cet effet, l'organisme de recherche à l'université de Zurich a exécuté la spectroscopie vibratoire temps-resolved, alors que les physiciens à l'université de Fribourg simulaient les modifications correspondantes à un niveau atomistique utilisant le boîtier BinAC de bwHPC chez Tübingen.

Cette combinaison a permis aux scientifiques de comprendre comment un changement du mode obligatoire de ligand induit des modifications de structure des protéines réussissant par la protéine avec la définition atomique et une gamme d'échelle de temps des picosecondes aux micro-secondes.

L'observation en temps réel de la transduction du signal en protéines a prouvé que l'allostérie est basée sur des changements de la structure et de la dynamique de la protéine, qui montre la dynamique hiérarchique, où une modification de structure prend environ dix fois plus longtemps qu'une modification précédente.

Source:
Journal reference:

Bozovic, O., et al. (2020) Real-time observation of ligand-induced allosteric transitions in a PDZ domain. Proceedings of the National Academy of Sciences. doi.org/10.1073/pnas.2012999117.