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La technologie neuve diagnostique avec précision l'anémie falciforme dans une minute

Les chercheurs à l'université du Colorado Boulder et à l'université du campus médical du Colorado Anschutz ont développé une voie neuve de diagnostiquer les maladies du sang comme l'anémie falciforme avec la sensibilité et la précision et en seulement une mn. Leur technologie est plus petite qu'un quart et exige seulement d'une petite gouttelette de sang d'évaluer des interactions de protéines, le dysfonctionnement ou des mutations.

L'équipe publiée son résultats 15 octobre dans le tourillon petit.

« En Afrique, l'anémie falciforme est la cause du décès dans 5% d'enfants au-dessous de 5 années faute de diagnostic précoce, » a dit Angelo D'Alessandro, un co-auteur de l'étude et professeur agrégé dans les services des biochimies et la génétique moléculaire et le médicament, Division d'hématologie au CU Anschutz. « Cette affection génétique courante et potentiellement mortelle est la plus répandue dans des régions pauvres du monde où l'examen critique et le diagnostic nouveau-nés sont rares. »

L'anémie falciforme affecte l'hémoglobine, la molécule en hématies qui livre l'oxygène aux cellules dans tout le fuselage. Dans quelques régions du monde où la malaria est endémique, les variantes de l'hémoglobine ont évolué qui peuvent faire assumer des hématies un croissant, ou faucille, forme.

Presque toutes les activités de durée concernent des protéines. Nous avons pensé si nous pourrions mesurer la modification de stabilité thermique de protéine, nous pourrions trouver ces maladies qui affectent la stabilité de protéine. »

Tintement de Xiaoyun, co-auteur d'étude, professeur adjoint dans Paul M. Rady Department de l'industrie mécanique au CU Boulder

Les protéines ont une solubilité spécifique à une température spécifique. Quand on colle à l'autre, ou quand la protéine est mutée, la solubilité change. En mesurant la solubilité aux différentes températures, les chercheurs peuvent dire si la protéine avait subi une mutation.

Avant les développements récents, le co-auteur Michael Stowell d'étude, un professeur agrégé dans le service de moléculaire, de cellulaire et la biologie du développement (MCDB) au CU Boulder, et ses collègues a employé des analyses thermiques de commande des vitesses (TSAs) pour évaluer la stabilité de protéine dans des conditions variables. De tels tests ont pris environ un jour au passage. Maintenant, avec la technologie neuve, une analyse thermique de commande des vitesses d'Acousto (ATSA), ils peuvent faire la même chose mais plus rapidement et avec une sensibilité plus grande.

L'ATSA utilise les ondes sonores de haut-amplitude, ou l'ultrason, pour chauffer un échantillon de protéine. L'outil mesure alors des caractéristiques continuement, enregistrant quelle quantité de protéine a dissous à chaque fraction de changement des degrés Celsius.

« Notre méthode est sept à 34 fois plus sensible, » a dit le tintement. « L'ATSA peut discerner la protéine de cellule falciforme de la protéine normale, alors que la méthode traditionnelle de TSA ne peut pas. »

Un autre avantage de l'ATSA est réduction des coûts en termes de travail et appareillage d'être humain.

« Les méthodes traditionnelles pour le profilage thermique exigent le matériel spécialisé tel que les calorimètres, les machines d'amplification en chaîne par polymérase et les lecteurs de plaque qui exigent au moins de quelques compétences techniques de fonctionner, » ont dit la bille de Kerri, un co-auteur de l'étude neuve et un chercheur qui travaille avec Stowell au CU Boulder. « Ces instruments ne sont également pas très portatifs, exigeant des échantillons d'être transportés aux instruments pour l'analyse. »

La bille a indiqué que l'ATSA exige seulement une source d'énergie, un microscope et un appareil-photo aussi simples que celle à votre smartphone. Puisque la protéine est concentrée, il n'y a également aucun besoin d'appliquer une teinture fluorescente comme est parfois prié de mettre en valeur des changements de protéine d'un TSA traditionnel.

Source:
Journal reference:

Ding, Y., et al. (2020) Protein Thermodynamic Stability: On‐Chip Acousto Thermal Shift Assay for Rapid and Sensitive Assessment of Protein Thermodynamic Stability (Small 41/2020). Small. doi.org/10.1002/smll.202070224.