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Une sous-espèce du mutant SARS-CoV-2 des visons peut éluder le dépistage d'anticorps

Dans une lettre de recherche récente publiée sur le serveur de prétirage de bioRxiv*, les scientifiques du Japon ont découvert que la mutation de la glycoprotéine de pointe dans le coronavirus 2 (SARS-CoV-2) de syndrôme respiratoire aigu sévère dérivé des visons cultivés peut également être trouvée dans le groupe de personnes avec la maladie de coronavirus (COVID-19) et par la suite éluder le dépistage par notre système immunitaire.

Nous nous rendons maintenant compte bon que les visons et les furets puissent être facilement infectés avec SARS-CoV-2 et que maintenir les visons cultivés dans un environnement à haute densité peut inciter la prolifération SARS-CoV-2. Ceci peut par conséquent sélecter les mutants viraux avec la propension de compromettre l'efficacité des médicaments potentiels et des candidats vacciniques contre COVID-19.

Une telle sélection naturelle « adaptation » dans SARS-CoV-2 peut surgir pendant l'amplification de coronavirus dans les visons cultivés en introduisant des mutations non spécifiques pour le cycle viral chez l'homme. En outre, l'infection avec une tension spécifique de mutant de SARS-CoV-2 des visons cultivés - connus sous le nom de Y453F - peut être largement écarté parmi des êtres humains.

Plus particulièrement, cette tension héberge la mutation acide aminée Y453F dans la séquence qui code la glycoprotéine de pointe et a été trouvée dans approximativement 300 séquences virales d'isolement dans des êtres humains aux Pays-Bas et autour de l'Europe, mais également dans les visons.

C'est pourquoi un organisme de recherche abouti par M. Takuma Hayashi à partir du centre médical de Kyoto d'organisme d'hôpital et de l'agence nationaux de la science et technologie du Japon à Tokyo, décidée pour vérifier les caractéristiques virologiques du mutant SARS-CoV-2 mentionné ci-dessus avec l'utilisation de l'analyse de la structure en trois dimensions de protéine.

L'utilisation du composé modélisant des programmes

Une énorme quantité de caractéristique concernant la structure en trois dimensions du domaine récepteur-grippant (RBD) de la glycoprotéine de la pointe SARS-CoV-2 a été employée dans leur approche de recherches. Ceci a été ajouté aux caractéristiques sur la structure en trois dimensions de six anticorps de neutralisation connus pour gripper à la glycoprotéine de pointe du virus.

La structure du mutant a été prévue avec l'utilisation du programme de clé. En bref, la clé utilise les éclats structurels afin de produire d'une matrice hybride en questionnant une base de données des éclats structurels (se fondant principalement sur la géométrie des points finaux de l'écartement).

En conclusion, les chercheurs ont évalué des caractéristiques de liage du mutant viral de la glycoprotéine Y453F de pointe à l'enzyme de conversion de l'angiotensine humaine 2 (ACE2) et ont évalué son affinité à six anticorps monoclonaux de neutralisation employant le MOE modélisant le spectateur macromoléculaire de programme et de structure de Cn3D.

Interactions entre le mutant de RBD et de RBD Y453F dans la glycoprotéine de pointe de SARS-CoV-2 et le réseau lourd de l
Interactions entre le mutant de RBD et de RBD Y453F dans la glycoprotéine de pointe de SARS-CoV-2 et le réseau lourd de l'anticorps monoclonal de neutralisation (CC12.2). (a) L'interaction entre l'enzyme de conversion de l'angiotensine 2 (ACE2) (vert) et les résidus du domaine récepteur-grippant conventionnel (RBD) ou de mutant de RBD Y453F (pourpré) est montrée utilisant le modèle de structure en trois dimensions. On spécule le que le résidu d'acide aminé Y453 du RBD conventionnel est hydrogène-métallisé au résidu d'acide aminé H34 d'ACE2 humain. Cependant, le grippement entre le résidu d'acide aminé F453 du mutant de RBD et le résidu d'acide aminé H34 d'ACE2 humain est présumé pour être légèrement faible. De ces résultats, l'affinité entre la glycoprotéine de pointe du mutant de RBD Y453F et ACE2 humain est présumée pour être légèrement faible avec le RBD conventionnel. (b) L'interaction entre le réseau lourd (pourpré) et le réseau léger (brun) de l'anticorps monoclonal de neutralisation CC12.1 et des résidus du mutant conventionnel de RBD ou de RBD Y453F (vert) est montrée utilisant le modèle de structure en trois dimensions. On spécule le que le résidu d'acide aminé Y453 du RBD conventionnel est hydrogène-métallisé au résidu d'acide aminé D92 du réseau léger et du résidu d'acide aminé D97 du réseau lourd de l'anticorps monoclonal de neutralisation CC12.1. Cependant, le grippement entre le résidu d'acide aminé F453 du mutant de RBD et les résidus d'acide aminé D92 et D97 de l'anticorps monoclonal de neutralisation CC12.1 est présumé pour être faible. De ces résultats, l'affinité entre la glycoprotéine de pointe du mutant de RBD Y453F et l'anticorps monoclonal de neutralisation CC12.1 est présumée pour être bas avec le RBD conventionnel. Les modèles de structure en trois dimensions sont montrés par le spectateur macromoléculaire de structure de Cn3D.

Dépistage de évasion d'anticorps

En bref, la mutation de Y453F n'a pas eu un choc sur la structure en trois dimensions des glycoprotéines conventionnelles de la pointe SARS-CoV-2. D'ailleurs, l'étude a prouvé que le mutant de la glycoprotéine Y453F de pointe grippant à ACE2 humain était en quelque sorte plus faible par rapport à la glycoprotéine conventionnelle de la pointe SARS-CoV-2.

En outre, cette étude a expliqué que l'affinité entre le mutant de la glycoprotéine Y453F de pointe et les quatre des six anticorps monoclonaux testés était ordinairement faible si comparée à la glycoprotéine conventionnelle de la pointe SARS-CoV-2, proposant que cette mutation puisse être employée pour échapper au dépistage des anticorps de neutralisation.

Par conséquent, on le pense que l'affinité entre les résidus d'acide aminé correspondants en région variable de l'anticorps et la glycoprotéine de pointe du mutant de Y453F SARS-CoV-2 a diminué en raison de la reconnaissance insuffisante de l'anticorps monoclonal aux glycoprotéines de pointe.

Visons comme cause potentielle d'onde infectieuse neuve

Prenant en considération ces résultats, nous devons considérer que les caractéristiques sur tous les mutants SARS-CoV-2 jusqu'ici n'ont pas été publiées. Par conséquent, c'est toujours un puzzle si les mutants SARS-CoV-2 dans les gens travaillant aux fermes de vison proviennent réellement des visons cultivés.

Cependant, dans cette étude, les sous-espèces de SARS-CoV2 qui a été dérivé des visons cultivés ont été trouvées réellement dans le groupe de personnes infectées, renforçant l'hypothèse impliquant cette voie de boîte de vitesses.

Les « mutations dans SARS-CoV-2 qui mènent au rétablissement de la sous-espèce SARS-CoV-2 ont effectué des êtres humains et des animaux bouturage facile traversant sensible aux infections dans l'hôte, le rendant de ce fait difficile de recenser les effets des agents ou des vaccins thérapeutiques pour COVID-19 », accentuent des auteurs d'étude en cet article de bioRxiv.

En tous cas, les variantes SARS-CoV-2 dans les millions de vison cultivé infecté sont fondamentalement excessives, qui est un motif valable pour la préoccupation que l'infection avec les mutants SARS-CoV-2 peut entraîner des sympt40mes sérieux chez l'homme et obtenir une autre onde de la pandémie COVID-19 si nous ne sommes pas attentifs et vigilants.

Avis *Important

le bioRxiv publie les états scientifiques préliminaires qui pair-ne sont pas observés et ne devraient pas, en conséquence, être considérés comme concluants, guident la pratique clinique/comportement relatif à la santé, ou traité en tant qu'information déterminée.

Journal reference:
Dr. Tomislav Meštrović

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Dr. Tomislav Meštrović

Dr. Tomislav Meštrović is a medical doctor (MD) with a Ph.D. in biomedical and health sciences, specialist in the field of clinical microbiology, and an Assistant Professor at Croatia's youngest university - University North. In addition to his interest in clinical, research and lecturing activities, his immense passion for medical writing and scientific communication goes back to his student days. He enjoys contributing back to the community. In his spare time, Tomislav is a movie buff and an avid traveler.

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