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Étude : La tige entre le repliement des protéines et misfolding peut mener à la formation des fibres amyloïdes

Les chercheurs de l'université d'Osaka ont décrit la tige entre le repliement des protéines précis et misfolding qui peut mener à la formation des fibres amyloïdes, qui sont impliquées dans les maladies neurodegenerative

Correct, ou indigène, le repliement des protéines est essentiel pour le fonctionnement correct de protéine. La protéine misfolding peut mener à la formation des fibrilles amyloïdes, et à l'amylose, qui est impliquée dans maladies neurodegenerative humaines variées, y compris Parkinson, Alzheimer, et maladies de Huntington.

Dans cette étude Yuji Goto et collègues décrivez, pour la première fois, une tige dynamique entre le repliement des protéines et misfolding, et le seuil qui doit être surmonté pour la formation des fibrilles amyloïdes.

Les progrès techniques sont au premier rang de beaucoup de découvertes scientifiques. Les structures atomiques de quelques fibrilles amyloïdes ont été récent indiquées en raison des avances dans la résonance magnétique nucléaire semi-conductrice et la microscopie électronique cryogénique.

Tandis qu'une étape importante vers l'avant pour l'inducteur, ce développement n'explique pas entièrement les facteurs déterminants de misfolding de protéine. Comment se pliant et misfolding sont associés ? Se plier/déploiement et polymérisation d'amyloïde/dépolymérisation peut-il être expliqué par un mécanisme unique, et si ainsi à ce que pourrait ce ressembler ? Ce sont les questions aux lesquelles les chercheurs à l'université d'Osaka ont recherché à répondre.

Récapitulant leur motivation pour ce travail, Masahiro supérieur Noji auteur explique : « L'hypothèse thermo-dynamique du repliement des protéines, connue sous le nom de « dogme de l'Anfinsen » décrit que la structure indigène d'une protéine représente un déterminé minimum d'énergie libre par la séquence des acides aminés. Cependant, ce n'est pas compatible avec misfolding des protéines globulaires pour former des fibrilles amyloïdes. » Par conséquent, Yuji Goto et collègues s'est mis à explorer la tige entre le repliement des protéines et misfolding.

Bien que les protéines remplissent leurs fonctionnements en se pliant à leurs structures indigènes, comme représenté par le dogme d'Anfinsen, les protéines misfold souvent pour former des fibrilles amyloïdes, menant à l'amylose. En leur papier, l'équipe de recherche de l'université d'Osaka décrivent une notion générale pour la tige entre le repliement des protéines et misfolding.

Le barrage de sursaturation d'une protéine dénaturée sépare le repliement des protéines et la formation d'amyloïde, et misfolding se produit quand ce barrage décompose. Nos résultats montrent une tige claire entre le repliement des protéines correct, comme défini par le dogme d'Anfinsen, et misfolding de protéine. »

Yuji Goto, auteur correspondant d'étude, université d'Osaka

On peut observer la sursaturation dans toute la nature dans la formation des cristaux, y compris ceux impliqués dans le givrage. Ici, l'équipe à l'exposition d'université d'Osaka que la sursaturation est principale pour rectifier le repliement des protéines.

Le barrage de sursaturation représente un concept nouveau qui avancera l'inducteur du repliement des protéines et contribuera au développement des stratégies thérapeutiques pour éviter et traiter l'amylose, y compris ceux impliqués dans les maladies neurodegenerative.
 

Source:
Journal reference:

Noji, M., et al. (2021) Breakdown of supersaturation barrier links protein folding to amyloid formation. Communications Biology. doi.org/10.1038/s42003-020-01641-6.