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Studio: Il collegamento fra folding proteico e misfolding può piombo alla formazione di fibre dell'amiloide

I ricercatori dall'università di Osaka hanno descritto il collegamento fra folding proteico accurata e misfolding che può piombo alla formazione di fibre dell'amiloide, che sono implicate nelle malattie neurodegenerative

Corretta, o indigena, la folding proteico è essenziale per la funzione corretta della proteina. La proteina che misfolding può piombo alla formazione di fibrille dell'amiloide ed all'amiloidosi, che è implicata in varie malattie neurodegenerative umane, compreso le malattie di Parkinson, di Alzheimer e di Huntington.

In questo studio Yuji Goto ed in colleghi descriva, per la prima volta, un collegamento dinamico fra folding proteico e misfolding e la soglia che deve essere sormontata per la formazione di fibrille dell'amiloide.

I progressi tecnologici sono alla prima linea di molte scoperte scientifiche. Le strutture atomiche di alcune fibrille dell'amiloide recentemente sono state rivelate come conseguenza degli avanzamenti nella microscopia elettronica a risonanza magnetica e criogenica nucleare semi conduttrice.

Mentre un passo avanti importante per il campo, questo sviluppo completamente non spiega i fattori di determinazione di misfolding della proteina. Come profilatura e misfolding sono riferiti? Può profilatura/spiegamento e polimerizzazione dell'amiloide/depolimerizzazione essere spiegato da un singolo meccanismo ed in caso affermativo a cui potrebbe questo assomigliare? Queste sono le domande a che i ricercatori all'università di Osaka hanno cercato di rispondere.

Riassumendo la loro motivazione per questo lavoro, Masahiro senior Noji autore spiega: “L'ipotesi termodinamica di folding proteico, conosciuta come il dogma “del Anfinsen„ descrive che la struttura indigena di una proteina rappresenta un risoluto minimo di energia libera dalla sequenza aminoacidica. Tuttavia, questo non è coerente con misfolding delle proteine globulari formare le fibrille dell'amiloide.„ Di conseguenza, Yuji Goto e colleghi ha precisato per esplorare il collegamento fra folding proteico e misfolding.

Sebbene le proteine eseguano le loro funzioni profilatura alle loro strutture indigene, come rappresentato dal dogma di Anfinsen, le proteine misfold spesso per formare le fibrille dell'amiloide, piombo all'amiloidosi. In loro articolo, il gruppo di ricerca dall'università di Osaka descrive un concetto generale per il collegamento fra folding proteico e misfolding.

La barriera della soprasaturazione di una proteina denaturata separa la formazione dell'amiloide e della folding proteico e misfolding accade quando questa barriera riparte. I nostri risultati mostrano un chiaro collegamento fra folding proteico corretta, come definito dal dogma di Anfinsen e misfolding della proteina.„

Yuji Goto, autore corrispondente di studio, università di Osaka

La soprasaturazione può essere osservata in tutto la natura nella formazione di cristalli, compreso quelle in questione nella formazione di ghiaccio. Qui, il gruppo alla manifestazione di università di Osaka che la soprasaturazione è fondamentale correggere la folding proteico.

La barriera della soprasaturazione rappresenta un concetto novello che avanzerà il campo di folding proteico e contribuirà allo sviluppo delle strategie terapeutiche per impedire e trattare l'amiloidosi, compreso quelle in questione nelle malattie neurodegenerative.
 

Source:
Journal reference:

Noji, M., et al. (2021) Breakdown of supersaturation barrier links protein folding to amyloid formation. Communications Biology. doi.org/10.1038/s42003-020-01641-6.