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Estudio: El eslabón entre el plegamiento de proteína y misfolding puede llevar a la formación de fibras amiloideas

Los investigadores de la universidad de Osaka han descrito el eslabón entre el plegamiento de proteína exacto y misfolding que puede llevar a la formación de fibras amiloideas, que se implican en enfermedades neurodegenerative

Correcto, o nativo, el plegamiento de proteína es esencial para la función correcta de la proteína. La proteína misfolding puede llevar a la formación de fibrillas amiloideas, y al amyloidosis, que se implica en diversas enfermedades neurodegenerative humanas, incluyendo las enfermedades de Parkinson, de Alzheimer, y de Huntington.

En este estudio Yuji indicado y colegas describa, por primera vez, un eslabón dinámico entre el plegamiento de proteína y misfolding, y el umbral que se debe vencer para la formación de fibrillas amiloideas.

Los avances tecnológicos están en la vanguardia de muchos descubrimientos científicos. Las estructuras atómicas de algunas fibrillas amiloideas fueron reveladas recientemente como resultado de avances en microscopia electrónica de resonancia magnética y criogénica nuclear de estado sólido.

Mientras que un paso importante adelante para el campo, este revelado no explica completo los factores determinantes de misfolding de la proteína. ¿Cómo doblando y misfolding se relacionan? ¿Se puede el doblar/despliegue y polimerización del amiloide/despolimerización explicar por un único mecanismo, y si tan qué pudo este parecer? Éstas son las preguntas a que los investigadores en la universidad de Osaka intentaron contestar.

Resumiendo su estímulo para este trabajo, Masahiro mayor Noji autor explica: “La hipótesis termodinámica del plegamiento de proteína, conocida como el dogma “del Anfinsen” describe que la estructura nativa de una proteína representa un resuelto mínimo de la energía libre por la serie de aminoácido. Sin embargo, esto no es constante con misfolding de proteínas globulares formar las fibrillas amiloideas.” Por lo tanto, Yuji indicado y los colegas se establecieron para explorar el eslabón entre el plegamiento de proteína y misfolding.

Aunque las proteínas realicen sus funciones doblando a sus estructuras nativas, según lo representado por el dogma de Anfinsen, las proteínas misfold a menudo para formar las fibrillas amiloideas, llevando al amyloidosis. En su papel, el equipo de investigación de la universidad de Osaka describe un concepto general para el eslabón entre el plegamiento de proteína y misfolding.

La barrera de la sobresaturación de una proteína desnaturalizada separa la formación del plegamiento y del amiloide de proteína, y el misfolding ocurre cuando esta barrera analiza. Nuestros resultados muestran un eslabón sin obstrucción entre el plegamiento de proteína correcto, según lo definido por el dogma de Anfinsen, y misfolding de la proteína.”

Yuji indicado, autor correspondiente del estudio, universidad de Osaka

La sobresaturación se puede observar en la naturaleza en la formación de cristales, incluyendo ésos implicados en la formación de hielo. Aquí, las personas en la demostración de la universidad de Osaka que la sobresaturación es fundamental corregir el plegamiento de proteína.

La barrera de la sobresaturación representa un concepto nuevo que avance el campo del plegamiento de proteína y contribuya al revelado de estrategias terapéuticas para prevenir y para tratar amyloidosis, incluyendo ésos implicados en enfermedades neurodegenerative.
 

Source:
Journal reference:

Noji, M., et al. (2021) Breakdown of supersaturation barrier links protein folding to amyloid formation. Communications Biology. doi.org/10.1038/s42003-020-01641-6.