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Nanobody trabaja contra todas las variantes SARS-CoV-2 de la preocupación en el modelo animal

Los investigadores basados en Bélgica han desarrollado una nueva droga del anticuerpo que es altamente acertada en la enfermedad de neutralización 2019 (COVID-19) del coronavirus en hámsteres sirios. El nuevo biológico fue administrado a los roedores y encontrado para ser igualmente acertado en la neutralización de la deformación original del coronavirus 2 de la neumonía asiática (SARS-CoV-2), y también las nuevas variantes del mutante, tales como las deformaciones surafricanas y BRITÁNICAS.

Una versión de la prueba preliminar del trabajo de investigación está disponible para leer por completo en el servidor del bioRxiv*.

Inmunidad del anticuerpo

Las vacunas representan las herramientas potentes para combate enfermedades, sin embargo, se limitan en algunos respetos. La inmunidad puede ser efímera o menos efectiva en viejos grupos de la misma edad. La disponibilidad vaccínea limitada en muchos países, vacilación vaccínea, es otros factores cuyo el impacto es actualmente incierto.

La inmunoterapia pasiva del anticuerpo ofrece una opción. Los anticuerpos tienen semividas largas, son fácilmente y rápidamente reproducible, y, son específicamente capaces ampliamente de la neutralización. Los anticuerpos con esta capacidad pueden ser más acertados dentro de un sistema inmune como pueden ser efectivos contra variantes múltiples del mutante de un virus, bastante que siendo limitado eficacia a una deformación.

Nico Callewaert, Javier Saelens y los colegas han desarrollado un nuevo anticuerpo pesado de la cadena-solamente, nombrado XVR011, que es igualmente potente contra las variantes múltiples SARS-CoV-2. No sólo que, solamente es altamente estable, y tiene “manufacturability excelente.”

Previamente, los investigadores habían podido replegar un anticuerpo del prototipo, VHH72, que era efectivo en ratones de protección de la infección SARS-CoV-2. En este estudio, podían modificar y aumentar la eficacia del anticuerpo usando los modelos de ordenador. Estos anticuerpos entonces fueron probados en hámsteres sirios y redujeron con éxito el ARN viral el remanente en la cavidad del pulmón de los animales.

Las personas entonces continuaron optimizar las moléculas del anticuerpo, y probaron más lejos estos anticuerpos contra deformaciones más virulentas del virus en hámsteres. Esta nueva proteína era XVR011 aparado, y fue encontrada para ser igualmente potente contra las variantes de Reino Unido y de Suráfrica del virus (B.1.1.7 y B.1.351, respectivamente). XVR011 no es también reactivo con otras proteínas humanas, y es específico al ARN viral, soportando el uso potencial de él para los propósitos medicinales.

Afinidad aumentada y actividad de neutralización de la variante de cómputo prevista VHH72. Izquierda: Papel compuesto que muestra las situaciones de VHH72 (historieta con la superficie transparente, de centro izquierda grises) y de ACE-2 (historieta, capota anaranjadas) comparado con SARS-CoV-2 RBD (historieta, centro color cianita). Tyr369 de SARS-CoV-2 RBD se indica y se muestra como bastones púrpuras. Los monosacáridos proteína-próximos del ACE-2 N322 N-glycan (que coincide con VHH72) se muestran como bastones anaranjados; los monosacáridos proteína-próximos de RBD N343 el N-glycan se muestran como bastones color cianita. Las variantes emergentes de RBD en los residuos K417 (-/>N), N439 (- >K), L452 (- >R), S477 (- >N), E484 (- >K) y N501 (- el >Y) se indica y se muestra como bastones amarillos. La derecha: Comparación de VHH72 (historieta del arco iris) en complejo con SARS-CoV-1 RBD (historieta color cianita, cadenas C del pdb-asiento 6WAQ y D) con un modelo de la homología del salto VHH72 a SARS-CoV-2 RBD (la historieta color cianita, modela obtenido del servidor de I-TASSER), empinadura-en a la zona cerca de VHH72 S56. VHH72 los residuos los residuos Y352 de S52, de W52a, de S53, de S56 y de V100, de SARS-CoV-1 RBD, los residuos Y365, Y369 (púrpura), N370, S371, A372 y P384 de Y356 (púrpura), de N357, de S358, de T359 y de A371, y de SARS-CoV-2 RBD se muestran como bastones. Figuras generadas con Pymol (el sistema de gráficos molecular de PyMOL, versión 2,3 de Open Source. Schrödinger, LLC). RBD Tyr369 asume una conformación preferencial diferenciada entre SARS-CoV-1 y SARS-CoV-2, impuestos por el P384 en SARS-CoV-2. Acomodar este cambio era el foco de nuestra campaña estructura-conducida de la maduración de la afinidad de VHH72.
Afinidad aumentada y actividad de neutralización de la variante de cómputo prevista VHH72. Izquierda: Papel compuesto que muestra las situaciones de VHH72 (historieta con la superficie transparente, de centro izquierda grises) y de ACE-2 (historieta, capota anaranjadas) comparado con SARS-CoV-2 RBD (historieta, centro color cianita). Tyr369 de SARS-CoV-2 RBD se indica y se muestra como bastones púrpuras. Los monosacáridos proteína-próximos del ACE-2 N322 N-glycan (que coincide con VHH72) se muestran como bastones anaranjados; los monosacáridos proteína-próximos de RBD N343 el N-glycan se muestran como bastones color cianita. Las variantes emergentes de RBD en los residuos K417 (- >N), N439 (- >K), L452 (- >R), S477 (- >N), E484 (- >K) y N501 (- el >Y) se indica y se muestra como bastones amarillos. La derecha: Comparación de VHH72 (historieta del arco iris) en complejo con SARS-CoV-1 RBD (historieta color cianita, cadenas C del pdb-asiento 6WAQ y D) con un modelo de la homología del salto VHH72 a SARS-CoV-2 RBD (la historieta color cianita, modela obtenido del servidor de I-TASSER), empinadura-en a la zona cerca de VHH72 S56. VHH72 los residuos los residuos Y352 de S52, de W52a, de S53, de S56 y de V100, de SARS-CoV-1 RBD, los residuos Y365, Y369 (púrpura), N370, S371, A372 y P384 de Y356 (púrpura), de N357, de S358, de T359 y de A371, y de SARS-CoV-2 RBD se muestran como bastones. Figuras generadas con Pymol (el sistema de gráficos molecular de PyMOL, versión 2,3 de Open Source. Schrödinger, LLC). RBD Tyr369 asume una conformación preferencial diferenciada entre SARS-CoV-1 y SARS-CoV-2, impuestos por el P384 en SARS-CoV-2. Acomodar este cambio era el foco de nuestra campaña estructura-conducida de la maduración de la afinidad de VHH72.

“Feliz de denunciar sobre nuestro trabajo… que desarrollaba un muy potente, atascamiento de la cruz-clade, la droga VoC-resistente del anticuerpo de VHH-Fc” pió Nico Callewaert. Callewaert es uno de un profesor del papel de los autores importantes y en la universidad del señor, Bélgica.

Tales anticuerpos aumentados se pueden utilizar para una inmunidad más a largo plazo contra las nuevas variantes potenciales SARS-CoV-2 en el futuro y podrían llegar a ser cruciales en poblaciones de protección hasta que puedan recibir una vacunación. Además, como este anticuerpo aparece trabajar a través de variantes múltiples de SARS-CoV-2, podría ser instrumental en la reducción de la extensión de las deformaciones del mutante que pudieron haber escape previamente la inmunización de vacunas actuales.

Advertencia *Important

el bioRxiv publica los partes científicos preliminares que par-no se revisan y, por lo tanto, no se deben mirar como concluyentes, conduce práctica clínica/comportamiento relativo a la salud, o tratado como información establecida.

Journal reference:
Michael Burgess

Written by

Michael Burgess

Michael graduated with a first-class degree in Zoology from the University of Hull, and later received a Masters degree in Palaeobiology from the University of Bristol.

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