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Os pesquisadores inventam a técnica nova para medir a velocidade do crescimento da fibrila

As fibrilas do Amyloid são depósitos das proteínas no corpo que se juntam junto às fibras microscópicas do formulário. Sua formação foi ligada a muitas doenças humanas sérias que incluem Alzheimer, Parkinson e tipo - diabetes 2.

Até hoje, os cientistas foram incapazes de medir confiantemente a velocidade do crescimento da fibrila, porque não houve nenhuma ferramenta que poderia directamente medir a taxa de crescimento na solução. Contudo, os pesquisadores da universidade do Reino Unido do banho e do nêutron do ISIS e de Muon Source têm inventado agora uma técnica que fizesse apenas aquela. Os resultados de seu estudo são publicados na biologia do produto químico do RSC.

Esta é uma descoberta importante, porque a informação no crescimento da fibra é chave a compreender as doenças associadas com as fibrilas do amyloid. Conhecer o que faz estas fibras crescer mais rápidas ou mais lentas, ou se quebram e o que lhes faz o arrombamento outras palavras, compreendendo estas fibras a nível molecular - poderia eventualmente ter as implicações para pesquisadores que procuram tratamentos para estas doenças sérias.”

Dr. Adam Latifundiário, co-autor do estudo, departamento de química no banho

Adicionou: “Esta técnica nova igualmente ajudará os cientistas que investigam papéis não-médicos da dobradura e do auto-conjunto de proteína - por exemplo, em processos biológicos tais como a herança no fermento, ou para a pesquisa em nanomaterials novos.”

Porque a taxa de crescimento é medida melhor na solução

A maioria de técnicas experimentais para medir o crescimento da fibrila na medida da solução somente como rapidamente as proteínas transformam no macacão material da fibrila, não quanto tempo cada fibrila é ou como rapidamente está crescendo. Outras técnicas medem apenas uma fibrila anexada a uma superfície tal como o vidro ou a mica. Estas circunstâncias não reflectem o processo biológico real, que ocorre na solução.

Os pesquisadores para o estudo novo usaram a dispersão de nêutron pequena do ângulo (SANS) para estudar a taxa de crescimento e o comprimento de fibrilas do amyloid enquanto montaram na solução. Usando os nêutrons originais das maneiras interaja com o hidrogênio e seu deutério do isótopo, os pesquisadores podia usar o “contraste que combina” para fazer todas as fibrilas invisíveis aos nêutrons independentemente das pontas crescentes. Usando o instrumento de SANS2D na facilidade do nêutron do ISIS, olharam estas pontas tornar-se mais por muito tempo no tempo real. Isto deu uma medida directa da taxa de crescimento, que tinha sido feita nunca antes.

Os resultados da taxa de crescimento deste estudo alinham com os valores calculados de outros métodos, indicando que SANS é uma ferramenta apropriada para medir o crescimento da fibrila do amyloid.

A técnica igualmente permitiu que os pesquisadores medissem o número de extremidades da fibrila actuais em uma amostra dada. Esta informação disse-lhes quantas fibras separadas estavam crescendo, e o comprimento de cada um. A fragilidade das fibrilas das proteínas diferentes, e como frequentemente quebram em uns fragmentos mais curtos que expor mais extremidades crescentes, é uma parte fundamental do enigma para compreender a propagação da doença da fibrila.

O Dr. Ben Véspera do pesquisador do chumbo realizou as experiências no banho como parte de seu studentship da revelação da facilidade do ISIS.

“Eu sou excitado com o sucesso deste método,” disse. “Desenvolver esta técnica era uma experiência verdadeiramente surpreendente. Compreender o crescimento de fibrilas do amyloid é fundamental a compreender suas propriedades patogénicos, biológicas e tecnologicos.”

Adicionou: “No futuro, eu acredito que esta técnica poderia ser usada para investigar o efeito dos factores diferentes que afectam a taxa de crescimento de fibrilas do amyloid, assim como para medir o impacto das moléculas terapêuticas (os blocos de apartamentos de medicinas) projetadas retardar ou impedir o crescimento de fibrilas do amyloid.”

Source:
Journal reference:

Eves, B.J., et al. (2021) Elongation rate and average length of amyloid fibrils in solution using isotope-labelled small-angle neutron scattering. RSC Chemical Biology. doi.org/10.1039/D1CB00001B.