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Uno sguardo più attento a come COVID-19 danneggia i polmoni umani

Gli studi recenti intrapresi al Dipartimento per l'energia degli Stati Uniti il laboratorio nazionale (DOE) del Brookhaven forniscono il primo del modello dettagliato livello atomico della proteina di rivestimento di coronavirus 2 di sindrome respiratorio acuto severo (SARS-CoV-2) una volta rilegati alle proteine umane all'interno dei polmoni. Lo studio recentemente è stato pubblicato nelle comunicazioni della natura.

L'utilità del cryo-EM

la microscopia dell'Cryo-elettrone (cryo-EM) è una tecnologia dell'immagine ad alta definizione che usa i campioni congelati, i fasci di elettroni delicati ed il software sofisticato della rappresentazione per acquistare le immagini altamente dettagliate. Gli elettroni utilizzati nel cryo-EM come pure altri moduli del EM, permettono che gli scienziati visualizzino le molecole biologiche ad un molto su scala ridotta come conseguenza del loro estremamente a onde corte. Infatti, è stimato che la lunghezza d'onda degli elettroni sia 100.000 volte più breve di quella di indicatore luminoso visibile.

Nello studio corrente, i ricercatori sottolineano l'utilità del cryo-EM per analizzare SARs-CoV-2. Questa tecnica sormonta molte delle sfide che sono associate spesso con lo studio delle strutture della proteina con altri metodi come la cristallografia della proteina. Liguo Wang, il Direttore scientifico delle operazioni del laboratorio del laboratorio di Brookhaven per la struttura biomolecolare (LBMS) continua, “cryo-EM è particolarmente utile per lo studio delle proteine della membrana e complessi dinamici della proteina… con questa tecnica, abbiamo creato la mappa 3-D [tridimensionale] di a da cui potremmo vedere come le diverse componenti proteiche si sono adattate insieme.„

Cattura del SARS-CoV-2 al livello atomico

Lo scopo dello studio corrente era di guadagnare una migliore comprensione di come SARS-CoV-2 interagisce con le proteine infetta una volta che gli esseri umani. Gli studi precedenti hanno trovato che la proteina di rivestimento di SARs-CoV-2, che è presente membrana esterna sul virus' accanto alla proteina della punta (s), svolge un ruolo importante nel montaggio di nuove particelle del virus all'interno delle celle infettate. Questa installazione sembra anche comprendere il dirottamento delle proteine umane da SARS-CoV-2 per facilitare la sua versione dalle celle e la trasmissione ad altri esseri umani.

Nel loro lavoro, i ricercatori hanno costruito un modello 3D con proteina di SARS-CoV-2 E che lega ad una giunzione umana PALS1 chiamato proteina della polmone-cella. Ciò è stata raggiunta mescolando la proteina di E con PALS1, congelando il campione rapido e studiando il campione congelato con il cryo-EM. Per costruire un'immagine 3D, gli scienziati hanno usato i vari strumenti ed infrastruttura di calcolo di calcolo ai loro impianti. Alla fine, l'immagine definitiva dell'interazione della proteina ha avuta una risoluzione di 3,65 angstrom, che è la dimensione appena di alcuni atomi.

I 3D modellano hanno permesso che i ricercatori identificassero la catena degli amminoacidi che compongono la proteina PALS1 e di come forma tre componenti strutturali distinte. Comparativamente, la proteina di rivestimento di SARS-CoV-2, che ha una catena molto più piccola degli amminoacidi, sembra formare una casella idrofoba fra due dei domini PALS1. Con questa mappa 3D, i ricercatori hanno fornito una comprensione molto più dettagliata di che forze intermolecolari sono comprese in legame delle proteine di rivestimento SARS-CoV-2 all'interno delle giunzioni che sono presenti fra le celle del polmone.

La rottura di queste giunzioni delle cellule causa le celle immuni al viaggio verso il sito di infezione in uno sforzo per eliminare SARS-CoV-2. Una volta che le celle immuni raggiungono l'area infettata, le citochine, che sono piccole proteine, sono rilasciate. Questa risposta infiammatoria massiccia è quindi responsabile della tempesta di citochina del `' che è considerare spesso come una complicazione seria di SARS-CoV-2, poichè aumenta la probabilità della sindrome di emergenza respiratoria acuta. Oltre al danno che questa interazione della proteina causa all'interno dei polmoni, può anche aumentare la capacità di SARS-CoV-2 di sfuggire al polmone e di raggiungere altri organi come il fegato, i reni ed i vasi sanguigni.

Implicazioni

La comprensione della dinamica dell'interazione fra la proteina di rivestimento di SARS-CoV-2 e la proteina PALS1 all'interno dei polmoni umani fornisce le informazioni importanti su come i simili coronaviruses si evolvono. Qun che Liu, che era l'autore principale dello studio corrente, continua, “quando la proteina del virus tira PALS1 dalla giunzione delle cellule, potrebbe aiutare il virus a spargersi più facilmente. Quello fornirebbe un vantaggio selettivo per il virus. Tutti i tratti che aumentano la sopravvivenza, si spargono, o la versione del virus è probabile essere conservata.

Oltre a capire lo sviluppo evolutivo dei virus gradisca SARS-CoV-2, i risultati dello studio corrente egualmente forniscono agli scienziati ed ai ricercatori intorno a chi stanno guardando per sviluppare la terapeutica novella contro questo virus. Lo sviluppo delle droghe che sono capaci di ottimizzazione dei questi tipi di interazioni della proteina permetterebbe che gli scienziati siano un punto davanti alle mutazioni SARS-CoV-2 prima che fossero permessi spargersi.

Journal reference:
Benedette Cuffari

Written by

Benedette Cuffari

After completing her Bachelor of Science in Toxicology with two minors in Spanish and Chemistry in 2016, Benedette continued her studies to complete her Master of Science in Toxicology in May of 2018. During graduate school, Benedette investigated the dermatotoxicity of mechlorethamine and bendamustine; two nitrogen mustard alkylating agents that are used in anticancer therapy.

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