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Una mirada más atenta en cómo COVID-19 daña los pulmones humanos

Un estudio reciente conducto en el Ministerio de Estados Unidos de laboratorio (DOE) nacional de Brookhaven de la Energía ofrece el modelo detallado primer atómico-nivel de la proteína de envolvente del coronavirus 2 de la neumonía asiática (SARS-CoV-2) cuando está encuadernado a las proteínas humanas dentro de los pulmones. El estudio fue publicado recientemente en comunicaciones de la naturaleza.

La utilidad del cryo-EM

la microscopia del Cryo-electrón (cryo-EM) es una tecnología de la imagen de alta resolución que utiliza muestras congeladas, haces electrónicos apacibles, y software sofisticado de la proyección de imagen para detectar imágenes altamente detalladas. Los electrones usados en el cryo-EM, así como otras formas del EM, permiten que los científicos visualicen las moléculas biológicas en una escala mucho más pequeña como resultado de su longitud de onda extremadamente corta. De hecho, se estima que la longitud de onda de electrones es 100.000 veces más corta que la de la luz visible.

En el estudio actual, los investigadores acentúan la utilidad del cryo-EM para analizar SARs-CoV-2. Esta técnica vence muchos de los retos que se asocian a menudo a estudiar las estructuras de la proteína con otros métodos como la cristalografía de la proteína. Liguo Wang, el director científico de las operaciones del laboratorio del laboratorio de Brookhaven para la estructura biomolecular (LBMS) continúa, “cryo-EM es determinado útil para estudiar las proteínas de la membrana y los complejos dinámicos de la proteína… con esta técnica, creamos el mapa tridimensional [tridimensional] de a del cual podríamos ver cómo los componentes de proteína individuales ajustaron juntos.”

Captura de SARS-CoV-2 en el nivel atómico

El objetivo del estudio actual era ganar una mejor comprensión de cómo SARS-CoV-2 obra recíprocamente con las proteínas que infecta una vez a seres humanos. Los estudios anteriores han encontrado que la proteína de envolvente de SARs-CoV-2, que está presente en membrana exterior del virus' junto a la proteína del pico (s), desempeña un papel importante en el montaje de las nuevas partículas del virus dentro de las células infectadas. Este montaje aparece también implicar el hijacking de proteínas humanas por SARS-CoV-2 para facilitar su baja de las células y la transmisión a otros seres humanos.

En su trabajo, los investigadores construyeron un modelo 3D de la proteína de SARS-CoV-2 E que ataba a una unión humana PALS1 llamado proteína de la pulmón-célula. Esto fue lograda mezclando la proteína de E con PALS1, congelando la muestra rápidamente, y estudiando la muestra congelada con el cryo-EM. Para construir una imagen 3D, los científicos utilizaron las diversas herramientas e infraestructura de cómputo del cómputo en sus instalaciones. En el extremo, la imagen final de la acción recíproca de la proteína tenía una resolución de 3,65 angstromes, que es la talla apenas de algunos átomos.

Los 3D modelan permitieron que los investigadores determinaran la cadena de los aminoácidos que componen la proteína PALS1 y de cómo forma tres componentes estructurales distintos. Comparativamente, la proteína de envolvente de SARS-CoV-2, que tiene una cadena mucho más pequeña de aminoácidos, aparece formar una cavidad hidrofóbica entre dos de los dominios PALS1. Con este mapa 3D, los investigadores ofrecieron una comprensión mucho más detallada de qué fuerzas intermoleculares están implicadas en el atascamiento de las proteínas de envolvente SARS-CoV-2 dentro de las uniones que están presentes entre las células del pulmón.

La desorganización de estas uniones de la célula causa las células inmunes al viaje hacia el sitio de la infección en un esfuerzo de eliminar SARS-CoV-2. Una vez que las células inmunes alcanzan el área infectada, se liberan los cytokines, que son pequeñas proteínas. Esta reacción inflamatoria masiva es por lo tanto responsable de la tormenta del cytokine del `' que se mira a menudo como complicación seria de SARS-CoV-2, pues aumenta la ocasión del síndrome de señal de socorro respiratoria agudo. Además del daño que esta acción recíproca de la proteína causa dentro de los pulmones, puede también aumentar la capacidad de SARS-CoV-2 de escape el pulmón y de alcanzar otros órganos como el hígado, los riñones, y los vasos sanguíneos.

Implicaciones

La comprensión de la dinámica de la acción recíproca entre la proteína de envolvente de SARS-CoV-2 y la proteína PALS1 dentro de los pulmones humanos ofrece la información importante en cómo los coronaviruses similares se desarrollan. Qun que Liu, que era el autor importante del estudio actual, continúa, “cuando la proteína del virus saca de PALS1 la unión de la célula, él podría ayudar al virus a extenderse más fácilmente. Eso ofrecería una ventaja selectiva para el virus. Cualquier rasgo que aumente la supervivencia, se extiende, o la baja del virus es probable ser conservada.

Independientemente de entender el revelado evolutivo de virus tenga gusto de SARS-CoV-2, las conclusión del estudio actual también ofrecen científicos y a investigadores alrededor de quién están observando para desarrollar la terapéutica nueva contra este virus. El revelado de las drogas que son capaces de apuntar estos tipos de acciones recíprocas de la proteína permitiría que los científicos fueran un paso delante de las mutaciones SARS-CoV-2 antes de que a les se permita extenderse.

Journal reference:
Benedette Cuffari

Written by

Benedette Cuffari

After completing her Bachelor of Science in Toxicology with two minors in Spanish and Chemistry in 2016, Benedette continued her studies to complete her Master of Science in Toxicology in May of 2018. During graduate school, Benedette investigated the dermatotoxicity of mechlorethamine and bendamustine; two nitrogen mustard alkylating agents that are used in anticancer therapy.

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