Avertissement : Cette page est une traduction automatique de cette page à l'origine en anglais. Veuillez noter puisque les traductions sont générées par des machines, pas tous les traduction sera parfaite. Ce site Web et ses pages Web sont destinés à être lus en anglais. Toute traduction de ce site et de ses pages Web peut être imprécis et inexacte, en tout ou en partie. Cette traduction est fournie dans une pratique.

L'étude trouve des indices neufs pour expliquer comment la maladie d'Alzheimer se répand dans le cerveau

Chercheurs occidentaux d'université de réserve de cas étudiant prion ; protéines misfolded qui entraînent les maladies incurables mortelles ; ont recensé pour la première fois les caractéristiques extérieures des prions humains responsables de leur réplication dans le cerveau.

L'objectif ultime de la recherche est d'aider à concevoir une stratégie pour arrêter la maladie de prion chez l'homme ; et, éventuel, pour traduire des approches neuves du travail sur Alzheimer et d'autres maladies neurodegenerative.

Les scientifiques ont découvrir encore la cause exacte de la maladie d'Alzheimer, mais conviennent en grande partie ce jeu d'éditions de protéine un rôle dans son émergence et étape progressive. La maladie d'Alzheimer afflige plus de 6 millions de personnes aux États-Unis, et l'association d'Alzheimer estime que leurs soins coûteront à des $355 milliards environ cette année.

La recherche a été faite au laboratoire de Safar au Service de Pathologie et au centre pour la protéomique et à la bio-informatique à l'École de Médecine occidentale d'université de réserve de cas, et au centre de la réserve occidentale de cas pour des biosciences de synchrotron aux laboratoires de Brookhaven à New York. Jiri Safar, professeur de pathologie, de neurologie et de neurologies à l'École de Médecine occidentale de réserve de cas, aboutit le travail. L'état, « les domaines externes structurellement distincts pilotent la réplication des prions humains importants, » était publié dans l'édition du 17 juin des agents pathogènes de PLOS.

Des prions ont été découverts la première fois vers la fin des années 1980 en tant qu'agent biologique contenant des protéines qui pourrait se reproduire en cellules vivantes sans acide nucléique. Le choc de santé publique des maladies humaines médicalement transmises de prion ; et également boîtes de vitesses animales prion de la maladie de la vache folle (ESB, de « la maladie de la vache folle ») ; a spectaculaire accéléré le développement d'un concept scientifique neuf de protéine auto-reproduisante.

Les prions humains peuvent gripper aux protéines normales voisines dans le cerveau, et entraînent les trous microscopiques. Essentiellement, ils transforment des cerveaux en structures comme une éponge et mènent à la démence et à la mort. Ces découvertes menées à la discussion scientifique actuelle en circuit si les mécanismes comme un prion peuvent être impliqués dans l'origine et l'écart d'autres troubles neurodegenerative chez l'homme.

Les maladies humaines de prion sont peut-être les troubles neurodegenerative les plus hétérogènes, et un fuselage croissant de recherche indique qu'elles sont provoquées par des tensions distinctes des prions humains. Cependant, les études structurelles des prions humains ont traîné derrière le progrès récent dans des prions de laboratoire de rongeur, en partie à cause de leurs caractéristiques moléculaires complexes et conditions prohibitives de sécurité biologique nécessaires pour la maladie vérifiante qui est invariablement fatale et n'a aucune demande de règlement. »

Jiri Safar, professeur de pathologie, de neurologie et de neurologies, enferment l'École de Médecine occidentale de réserve

Les chercheurs ont développé un procédé en trois étapes neuf pour étudier les prions humains :

  • Des prions cerveau-dérivés par être humain ont été exposés la première fois à un faisceau de rayons X à haute intensité de synchrotron. Ce faisceau a produit la substance de radical hydroxyle qui, avec des paquets d'impulsions courts de la lumière, sélecteur et graduel changé la composition chimique extérieure du prion. Les seules propriétés de ce type de source lumineuse comprennent son énorme intensité ; ce peut être des millions de périodes plus lumineuses que la lumière du soleil à la terre.
  • Les modifications chimiques rapides des prions par des paquets d'impulsions courts de la lumière ont été surveillées avec des anticorps d'anti-prion. Les anticorps identifient les caractéristiques de surface de prion, et la spectrométrie de masse qui recense les sites exacts du prion-détail, différences basées sur tension, fournissant une description bien plus précise des défectuosités du prion.
  • On a alors permis aux des prions lumineux de reproduire dans une éprouvette. La perte graduelle de leur activité de réplication comme synchrotron les modifie a aidé à recenser les éléments structurels principaux responsables de la réplication et du bouturage des prions dans le cerveau.

« Le travail est une première étape critique pour recenser les sites d'importance structurelle qui réfléchissent des différences entre les prions du diagnostic différent et l'agressivité, » a dit l'occasion de repère, doyen vice pour la recherche à l'École de Médecine et à un Co-chercheur sur le travail. « Ainsi, nous pouvons maintenant envisager concevoir des petites molécules pour gripper à ces sites de nucléation et de réplication et pour bloquer l'étape progressive de la maladie humaine de prion dans les patients. »

Cette approche structurelle, Chance a dit, fournit également une matrice pour que la façon recense structurellement les sites importants sur les protéines misfolded dans d'autres maladies telles qu'Alzheimer, qui concerne le bouturage de protéine de la cellule à la cellule d'une voie assimilée aux prions.

Le laboratoire de Safar à la réserve occidentale de cas a été déterminé en 2008 et se concentre sur la compréhension de avancement des maladies neurodegenerative, qui est essentielle pour développer des stratégies diagnostiques et thérapeutiques neuves. L'occasion est également directeur du centre pour des biosciences de synchrotron et du centre pour la protéomique et de la bio-informatique à l'École de Médecine.