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Lo studio trova le nuove bugne per spiegare come il morbo di Alzheimer si sparge nel cervello

Ricercatori di Case Western Reserve University che studiano i prioni; proteine misfolded che causano le malattie incurabili letali; hanno identificato per la prima volta le funzionalità di superficie dei prioni umani responsabili della loro replica nel cervello.

Lo scopo finale della ricerca è di contribuire a progettare una strategia per fermare la malattia da prioni in esseri umani; e, infine, tradurre i nuovi approcci a lavoro su Alzheimer e su altre malattie neurodegenerative.

Gli scienziati hanno ancora scoprire la causa esatta del morbo di Alzheimer, ma in gran parte acconsentono quel gioco delle emissioni della proteina un ruolo nella sue emergenza e progressione. Il morbo di Alzheimer affligge più di 6 milione di persone negli Stati Uniti e l'associazione del Alzheimer stima che la loro cura costi ai $355 miliardo stimato questo anno.

La ricerca è stata effettuata al laboratorio di Safar in dipartimento di patologia e del centro per Proteomics e bioinformatica alla scuola di medicina di Case Western Reserve University ed al centro della riserva occidentale di caso per scienze biologiche del sincrotrone ai laboratori di Brookhaven in New York. Jiri Safar, professore di patologia, della neurologia e delle neuroscienze alla scuola di medicina occidentale della riserva di caso, piombo il lavoro. Il rapporto, “domini esterni strutturalmente distinti determina la replica dei prioni umani importanti,„ è stato pubblicato nell'emissione del 17 giugno degli agenti patogeni di PLOS.

I prioni in primo luogo sono stati scoperti verso la fine degli anni 80 come agente biologico contenente proteine che potrebbe ripiegarsi in celle viventi senza acido nucleico. L'impatto di salute pubblica delle malattie umane medicamente trasmesse del prione; ed anche trasmissioni animali dei prioni bovini di encefalopatia spongiforme (EBS, “malattia della mucca pazza„); ha accelerato drammaticamente lo sviluppo di nuovo concetto scientifico di proteina direplica.

I prioni umani possono legare alle proteine normali vicine nel cervello e causano i fori microscopici. In pratica, trasformano i cervelli nelle strutture del tipo di spugna e piombo a demenza ed alla morte. Queste scoperte piombo al dibattito scientifico in corso sopra se i meccanismi del tipo di prione possono partecipare all'origine ed alla diffusione di altri disordini neurodegenerative in esseri umani.

Le malattie da prioni umane sono in teoria i disordini neurodegenerative più eterogenei e un organismo crescente della ricerca indica che sono causate dagli sforzi distinti dei prioni umani. Tuttavia, gli studi strutturali dei prioni umani hanno ritardato dietro il progresso recente nei prioni del laboratorio del roditore, in parte a causa delle loro caratteristiche molecolari complesse e requisiti proibitivi di sicurezza biologica necessari per la malattia studiante che è invariabilmente interna e non ha trattamento.„

Jiri Safar, professore di patologia, della neurologia e delle neuroscienze, riveste la scuola di medicina occidentale della riserva

I ricercatori hanno sviluppato un nuovo trattamento in tre tappe per studiare i prioni umani:

  • I prioni cervello-derivati essere umano in primo luogo sono stati esposti ad un raggio di raggi x ad alta intensità del sincrotrone. Quel raggio ha creato le specie del radicale ossidrile che, con i brevi squarci di luce, selettivamente e progressivamente variabile la composizione chimica di superficie del prione. I beni unici di questo tipo di sorgente luminosa comprendono la sua intensità enorme; può essere milioni di periodi più luminosi dell'indicatore luminoso dal sole alla terra.
  • Le modifiche chimiche rapide dei prioni dai brevi squarci di luce sono state riflesse con gli anticorpi del anti-prione. Gli anticorpi riconoscono le funzionalità della superficie del prione e la spettrometria di massa che identifica i siti esatti alle delle differenze prione-specifiche e basate a sforzo, fornente una descrizione ancor più precisa dei difetti del prione.
  • I prioni illuminati poi sono stati permessi ripiegare in una provetta. La perdita progressiva di loro attività della replica come il sincrotrone li modifica ha contribuito ad identificare gli elementi strutturali chiave responsabili della replica e della propagazione dei prioni nel cervello.

“Il lavoro è un primo punto critico per l'identificazione dei siti di importanza strutturale che riflettono le differenze fra i prioni della diagnosi differente e l'aggressività,„ ha detto la probabilità del segno, decano vice per la ricerca alla scuola di medicina e ad un co-ricercatore sul lavoro. “Così, possiamo ora prevedere di progettare le piccole molecole per legare a questi siti di nucleazione e della replica e per bloccare la progressione della malattia da prioni umana in pazienti.„

Questo approccio strutturale, Chance ha detto, egualmente fornisce un modello affinchè come identifichi strutturalmente i siti importanti sulle proteine misfolded in altre malattie quale Alzheimer, che comprende la propagazione della proteina dalla cella alla cella in un simile modo ai prioni.

Il laboratorio di Safar alla riserva occidentale di caso è stato stabilito nel 2008 e mette a fuoco su comprensione d'avanzamento delle malattie neurodegenerative, che è cruciale per sviluppare le nuove strategie diagnostiche e terapeutiche. La probabilità è egualmente Direttore del centro per le scienze biologiche del sincrotrone e del centro per Proteomics e della bioinformatica alla scuola di medicina.