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O estudo encontra indícios novos para explicar como a doença de Alzheimer espalha no cérebro

Pesquisadores ocidentais da universidade da reserva do caso que estudam prião; proteínas misfolded que causam doenças incuráveis letais; têm identificado pela primeira vez as características de superfície dos prião humanos responsáveis para sua réplica no cérebro.

O objectivo último da pesquisa é ajudar a projectar uma estratégia parar a doença do prião nos seres humanos; e, finalmente, para traduzir aproximações novas ao trabalho em Alzheimer e em outras doenças neurodegenerative.

Os cientistas têm para descobrir ainda a causa exacta da doença de Alzheimer, mas concordam pela maior parte esse jogo das edições da proteína um papel em suas emergência e progressão. A doença de Alzheimer aflige mais de 6 milhões de pessoas nos E.U., e a associação do Alzheimer calcula que seu cuidado custará a um $355 bilhões calculado este ano.

A pesquisa foi feita no laboratório de Safar no departamento da patologia e do centro para Proteomics e na bioinformática na Faculdade de Medicina ocidental da universidade da reserva do caso, e no centro da reserva ocidental do caso para a ciência biológica do Synchrotron em laboratórios de Brookhaven em New York. Jiri Safar, professor da patologia, da neurologia e das neurociência na Faculdade de Medicina ocidental da reserva do caso, conduz o trabalho. O relatório, “domínios externos estrutural distintos conduz a réplica de prião humanos principais,” foi publicado na introdução do 17 de junho dos micróbios patogénicos de PLOS.

Os prião foram descobertos primeiramente no final dos anos 80 como um agente biológico decontenção que poderia se replicate em pilhas vivas sem ácido nucleico. O impacto da saúde pública de doenças humanas medicamente transmitidas do prião; e igualmente transmissões animais de prião bovinos da encefalopatia espongiforme (EBS, “doença das vacas loucas”); acelerou dramàtica a revelação de um conceito científico novo da proteína auto-replicating.

Os prião humanos podem ligar às proteínas normais vizinhas no cérebro, e causam furos microscópicos. Essencialmente, transformam cérebros esponja-como em estruturas e conduzem-nos à demência e à morte. Estas descobertas conduzidas ao debate científico em curso sobre se prião-como mecanismos pode ser envolvido na origem e na propagação de outras desordens neurodegenerative nos seres humanos.

As doenças humanas do prião são concebìvel as desordens neurodegenerative as mais heterogêneas, e um corpo crescente da pesquisa indica que estão causadas por tensões distintas de prião humanos. Contudo, os estudos estruturais de prião humanos retardaram-se atrás o progresso recente em prião do laboratório do roedor, na parte devido a suas características moleculars complexas e exigências proibitivas da seguridade biológica necessárias para a doença de investigação que é invariàvel fatal e não tem nenhum tratamento.”

Jiri Safar, professor da patologia, da neurologia e das neurociência, encaixota a Faculdade de Medicina ocidental da reserva

Os pesquisadores desenvolveram um processo novo da três-etapa para estudar prião humanos:

  • Os prião cérebro-derivados ser humano foram expor primeiramente a um feixe de raio X do synchrotron da alta intensidade. Esse feixe criou a espécie do radical de hidróxilo que, com explosões curtos da luz, mudado selectivamente e progressivamente a composição quimica de superfície do prião. As propriedades originais deste tipo de fonte luminosa incluem sua intensidade enorme; pode ser milhões de épocas mais brilhantes do que a luz do sol à terra.
  • As alterações químicas rápidas dos prião por explosões curtos da luz foram monitoradas com anticorpos do anti-prião. Os anticorpos reconhecem as características da superfície do prião, e a espectrometria em massa que identifica locais exactos das diferenças prião-específicas, tensão-baseadas, fornecendo uma descrição ainda mais precisa dos defeitos do prião.
  • Os prião iluminados foram permitidos então replicate em um tubo de ensaio. A perda progressiva de sua actividade da réplica como o synchrotron altera-os ajudou a identificar os elementos estruturais chaves responsáveis para a réplica e a propagação dos prião no cérebro.

“O trabalho é uma primeira etapa crítica para identificar os locais da importância estrutural que reflectem diferenças entre prião do diagnóstico diferente e agressividade,” disse a possibilidade de Mark, decano vice para a pesquisa na Faculdade de Medicina e em um co-investigador sobre o trabalho. “Assim, nós podemos agora prever projetar moléculas pequenas ligar a estes locais da nucleação e da réplica e obstruir a progressão da doença humana do prião nos pacientes.”

Esta aproximação estrutural, Possibilidade disse, igualmente fornece um molde para que como identifique estrutural locais importantes em proteínas misfolded em outras doenças tais como Alzheimer, que envolve a propagação da proteína da pilha à pilha em uma maneira similar aos prião.

O laboratório de Safar na reserva ocidental do caso foi estabelecido em 2008 e centra-se sobre a compreensão de avanço de doenças neurodegenerative, que é crucial para desenvolver estratégias diagnósticas e terapêuticas novas. A possibilidade é igualmente director do centro para ciências biológicas do Synchrotron e do centro para Proteomics e da bioinformática na Faculdade de Medicina.