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Las mutaciones en las proteínas del pico de SARS-CoV-2 seleccionan para los cambios del aminoácido, aumentando estabilidad de la proteína

La enfermedad del coronavirus (COVID-19), que es causado por el coronavirus 2 (SARS-CoV-2) de la neumonía asiática, continúa extenderse global. El 1 de julio de 2021, sobre 182 millones de casos de COVID-19 se han denunciado por todo el mundo, que ha llevado a las muertes de casi 4 millones.

Pues los esfuerzos de la vacunación comenzaron en la mayoría de los países, las nuevas variantes amenazan a la eficacia de las vacunas COVID-19. Por ejemplo, las variantes SARS-CoV-2 con mutaciones en su proteína del pico (s) pueden aumentar contagiosidad, el riesgo aumentado de muerte, y el escape inmune.

Estudio: Las variantes SARS-CoV-2 están seleccionando para las mutaciones de la proteína del pico que aumentan estabilidad de la proteína. Haber de imagen: Design_Cells/Shutterstock.com

Las personas de investigadores en el departamento de la física médica y la ingeniería biomédica en la Universidad Londres demostraron que las mutaciones en la proteína de S de SARS-CoV-2 seleccionan para los cambios del aminoácido que dan lugar a una proteína más estable que serían preveídas de otra manera.

De acuerdo con el cálculo de todas las mutaciones posibles de la proteína en la proteína de S de SARS-CoV-2, los investigadores muestran que los granes números de variantes son más estables que preveídos comparado al fondo. El estudio, asentado al servidor de la prueba preliminar del bioRxiv*, destaca la importancia de la estabilidad de la proteína en la comprensión de la evolución SARS-CoV-2.

Mutaciones SARS-CoV-2

Actualmente, las nuevas variantes de la preocupación (VOCs) amenazan a eficacia vaccínea, pues pueden evadir la inmunorespuesta de la carrocería. También, estas variantes se transmiten fácilmente a partir de una persona a otra. Los estudios anteriores también han mostrado que estas variantes pudieron aumentar el riesgo de enfermedad y de muerte severas entre poblaciones vulnerables.

Muchos del SARS-CoV-2 VOCs contienen las mutaciones en la proteína de S que consultan una ventaja al virus. El virus pudo haber aumentado angiotensina-convertir el atascamiento del receptor de la enzima 2 (ACE-2), cambios del sitio de la hendidura, y la evasión del sistema inmune. Las mutaciones pudieron también haber aumentado estabilidad de la proteína.

Estructura de la proteína del pico SARS-CoV-2. A) La estructura completa de la estructura de la proteína del pico de COVID (PDBID 6XVV), subunidades se colorea azul, anaranjada, y gris. B) La única subunidad de proteína del pico con residuos de la variante “alfa” coloreó rojo y etiqueta.

El vertimiento de la luz en estas propiedades puede ayudar a determinar las diferencias de mutaciones, incluyendo resistencia creciente de la contagiosidad o de la vacuna. Con este fin, los investigadores del estudio actual utilizaron cálculos del plegamiento de proteína como herramienta para descubrir mutaciones potencialmente ventajosas de SARS-CoV-2.

Una reseña de la energía libre de Gibbs

El plegamiento de proteína es regulado por el principio termodinámico de la energía libre de Gibbs (ΔΔG), que declara que la serie de aminoácido de una proteína determina su estructura nativa. Esta estructura nativa tiene la condición atmosférica mínima ΔΔG.

Cuando ocurre una mutación en la serie de aminoácido de una proteína, los cambios en ΔΔG también seguirán. En la ingeniería y el diseño de la proteína, la predicción de cambios en ΔΔG se utiliza rutinario para la optimización de la enzima o la estabilidad de los complejos de la proteína. Los investigadores del estudio actual demostraron recientemente que éste podría funcionar como un calculador de las mutaciones que causan la desestabilización o dañan a una proteína en un contexto del cáncer.

ΔΔG en las mutaciones SARS-CoV-2 determina estabilidad de la proteína

Mientras que la estabilidad de mutaciones en la proteína de S de SARS-CoV-2 se ha fijado en estudios anteriores, los análisis variables todavía no han conducto. Las mutaciones de la proteína de SARS-CoV-2 S son probables perfeccionar el atascamiento a otras moléculas, así como ofrecen una vida útil más larga antes del despliegue térmico.

La información estructural de la proteína, que se ha publicado recientemente para la proteína de S del SARS-CoV-2, es necesaria para las predicciones calculadoras de los valores de ΔΔG.

En su trabajo, los investigadores calculan el ΔΔG para cada mutación sin sentido posible en la proteína de SARS-CoV-2 S, que ascendió a un total de 19.440 mutaciones. Esta información fue descrita posteriormente como el régimen de la mutación del “fondo”, que muestra que las variantes emergentes SARS-CoV-2 exhiben un ΔΔG más inferior y una parte más elevada de mutaciones que se estabilizan que preveída.

Esto que encuentra sugiere esa estabilidad de la proteína, mientras que es raro, los juegos un papel vital en la evolución de SARS-CoV-2. Además, la combinación de mutaciones puede dar lugar a cambios sinérgicos a la estabilidad del aumento, revelando las órdenes evolutivas posibles para la mutación.

Cómo ΔΔG se relaciona con SARS-CoV-2 VOCs

Tomando su un paso más allá de la investigación, los investigadores compararon la distribución mutacional del fondo entre VOCs y SARS-CoV-2 “variantes del interés (VOIs).” SARS-CoV-2 VOIs y VOCs fueron encontrados para exhibir valores importante más inferiores de ΔΔG con respecto a la población a granel, de tal modo indicando que estas variantes evolutionarily se han seleccionado probablemente para las mutaciones que se estabilizaban o de no-desestabilizaciones.

Notablemente, no se encontró ninguno del VOCs para contener las mutaciones que desestabilizaban fuertemente, que fue definida como ΔΔG valora mayor de 2,5 Kcal/mol. Totales, los investigadores concluyeron que un enriquecimiento estadístico existe para las mutaciones SARS-CoV-2 que estabilizan la proteína de S con respecto al fondo.

Conclusión

“Este trabajo destaca esas mutaciones con un efecto estabilizador sobre la proteína del pico SARS-CoV-2 es uno de los impulsores dominantes de la evolución del virus y de contribuir a la transmisibilidad creciente de variantes emergentes.”

La posterior investigación es necesaria estudiar la estabilidad de la proteína de SARS-CoV-2 S. Las personas sugieren que eso las simulaciones el doblar de variantes nuevamente ordenadas pueda ofrecer un método asequible y moderno para destacar mutaciones ventajosas. Además, una simulación anticipada de la mutación adicional puede ayudar a predecir las variantes futuras para emerger.

Advertencia *Important

el bioRxiv publica los partes científicos preliminares que par-no se revisan y, por lo tanto, no se deben mirar como concluyentes, conduce práctica clínica/comportamiento relativo a la salud, o tratado como información establecida.

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Angela Betsaida B. Laguipo

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Angela Betsaida B. Laguipo

Angela is a nurse by profession and a writer by heart. She graduated with honors (Cum Laude) for her Bachelor of Nursing degree at the University of Baguio, Philippines. She is currently completing her Master's Degree where she specialized in Maternal and Child Nursing and worked as a clinical instructor and educator in the School of Nursing at the University of Baguio.

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