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La théorie de formation de bulle et de gouttelette inspire un cadre pour concevoir les cellules vivantes

Les maths grisantes qui décrivent comment les bulles forment dans une glace de Champagne ont inspiré un cadre pour concevoir les cellules vivantes.

Étude un 22 septembre publié dans des détails de nature comment une formation de gouvernement déterminée de bulle et de gouttelette de théorie de physique a mené à une compréhension neuve des principes dispensant les teneurs des cellules vivantes. Les repères de travail une variation sismique dans la capacité des chercheurs de comprendre et régler les matériaux mous complexes dans nos cellules.

Cette approche est courante en science des matériaux, mais nous l'avons adaptée pour faire quelque chose sans précédent en cellules, »

Clifford Brangwynne, investigateur principal, et professeur de juin K. Wu '92 dans le bureau d'études et l'initiative de bio-ingénierie de directeur Princeton, Université de Princeton

Le travail actuel suit la découverte de Brangwynne davantage qu'il y a une décennie cela des protéines cellulaires dispensent en structures liquides à l'intérieur de la cellule. Cette analyse a provoqué un domaine d'études neuf examinant comment les parties de cellules forment tout comme des gouttes de pétrole fusionnant dans l'eau. Les scientifiques ont déconcerté depuis au-dessus des détails exacts de la façon dont ces structures se réunissent. Mais c'est une chose dure pour mesurer la dynamique visqueuse de différentes molécules à l'intérieur d'une cellule, où mystérieux, les procédés superposants les troublent chaotiquement car la minute structure la forme et dissolvent mille fois par seconde.

Le chercheur post-doctoral Shunsuke Shimobayashi avait étudié la physique douce de question à l'université de Kyoto et s'était demandé si son mouvement propre travaillant aux lipides appelés de composés organiques pourrait illuminer n'importe quoi intéressant au sujet du problème. Si les molécules de protéine se condensent hors de leurs environs le pétrole de voie sépare de l'eau, peut-être les maths qui ont décrit les premières étapes dans cette nucléation de processus et appelée, s'avérerait utile en protéines aussi bien.

Shimobayashi s'est tourné vers la théorie classique de nucléation, un pilier de science des matériaux. Ses équations avaient actionné certaines des transformations techniques les plus profondes du 20ème siècle, à partir des modèles du climat qui ont indiqué la première fois le réchauffement global aux engrais que des milliards aidés de levage de gens hors de la famine.

Il se rendait également profondément compte d'une distinction critique : ces équations décrivent les systèmes simples et inanimés, mais l'intérieur d'une cellule est dans l'agitation. « C'est un environnement matériel beaucoup plus complexe pour des biomolécules, » Shimobayashi a dit. Mais il a poussé en avant, collaborant avec des théoriciens Pierre Ronceray et Mikko Haataja, professeur du bureau d'études mécanique et aérospatial. Les chercheurs ont décollé la théorie vers le bas à ses deux paramètres plus importants, l'adaptant pour essayer de comprendre comment le procédé pourrait fonctionner en cellules. Vérifier alors la théorie, Shimobayashi s'est tourné vers un outil avancé de protéine développé dans le laboratoire de Brangwynne en 2018 qui a fourni un idéal, le système simplifié qui imite comment le procédé se produit naturellement en cellules. Les remontant, les résultats sont venus en tant que quelque chose d'un choc.

Quand Shimobayashi a essayé d'induire les gouttelettes pour injecter instantanément, le système a défailli. Mais quand il a injecté les gouttelettes plus lentement, elles nucléées à l'emplacement avec précision défini, d'une manière dont a aligné parfaitement avec le sien ont adapté la théorie. Il avait prévu comment, où et quand les gouttelettes de protéine ont formé avec quelle exactitude remarquable appelée de Brangwynne « . »

L'équipe ensuite a tourné de nouveau à la complexité malpropre des structures cellulaires indigènes. Quand elles ont représenté tous les procédés qui agissent sur des concentrations protéiques, ils ont constaté que la théorie a fonctionné aussi bien. Ils avaient mesuré l'ensemble de molécule-par-molécule des protéines dans les structures liquides complexes qui règlent les sous-programmes les plus fondamentaux de la durée. Est-ce que non seulement ces structures ressemblent et agissent à huile/eau, Shimobayashi a dit, elles forment également des gouttelettes dans les mêmes configurations fondamentales de nucléation, groupant autour des variations minutieuses de leur environnement aux régimes qui peuvent être prévus avec la même précision quantitative que d'autres genres de matériaux.

Avec ce pouvoir prévisionnel vient une capacité concevoir accélérée, selon Brangwynne. Il croit que mesurant les modèles prévisionnels biomoléculaires de procédés et de se développer dans le moulage de la physique mènera à un monde en lequel nous n'observons plus passivement pendant que notre aimé succombe aux maladies comme Alzheimer.

« Nous d'abord devons comprendre comment cela fonctionne, avec les cadres mathématiques quantitatifs qui sont la roche en place du bureau d'études de la société s'émerveillent. Et alors nous pouvons prendre les prochaines mesures, pour manipuler des systèmes biologiques avec un contrôle plus grand, » Brangwynne a dit. « Nous devons pouvoir tourner les poignées. »

En plus de Brangwynne et de Shimobayashi, les auteurs de l'étude incluent Pierre Ronceray, ancien un chercheur post-doctoral chez Princeton ; David W. Sanders, un chercheur post-doctoral dans le laboratoire de Brangwynne ; et Mikko Haataja, professeur du bureau d'études mécanique et aérospatial. Le travail a été supporté en partie par le Howard Hughes Medical Institute, les instituts de la santé nationaux et le centre de Princeton pour les matériaux complexes.

Source:
Journal reference:

Shimobayashi, S. F., et al. (2021) Nucleation landscape of biomolecular condensates. Nature. doi.org/10.1038/s41586-021-03905-5.