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I ricercatori usano gli amminoacidi artificiali per creare le proteine fluorescenti per lo studio dei sistemi biologici

Le proteine sono i commputer molecolari che fanno tutto il ronzio di cose viventi. Fermano le infezioni micidiali, guariscono le celle, l'energia di bloccaggio proveniente dal sole e così tanto più.

Le proteine sono costruite mettendo insieme insieme le particelle elementari chimiche chiamate amminoacidi, secondo le istruzioni in genoma di un organismo. Queste stringhe poi “si piegano„ basato sulle forze chimiche fra gli amminoacidi, formanti le strutture tridimensionali complesse state necessarie per eseguire i processi specifici

Le proteine fluorescenti hanno rivoluzionato la nostra capacità di studiare i sistemi biologici. Malgrado una ricchezza degli strumenti di fluorescenza, alcuni trattamenti biologici fondamentali -; come le interazioni fra le proteine ed i metaboliti -; rimanga difficile da studiare.

L'assistente universitario Jeremy Mills ed il suo gruppo nel banco dell'Arizona State University delle scienze molecolari e nel centro per progettazione molecolare e Biomimetics nell'istituto di Biodesign appena hanno pubblicato la loro ricerca in biochimica del giornale e presentano una soluzione novella a questo problema.

Specificamente, usano un amminoacido fluorescente che non è trovato in natura per generare una serie di nuove proteine fluorescenti di cui i beni luminescenti cambiano quando interagiscono con biotina, un composto che è molto importante in una serie di trattamenti metabolici.

“Un aspetto importante di questo studio è che di maschere livelle atomico di molte di queste nuove proteine sono state generate che forniscono moltissime informazioni come il legame della biotina cambia i beni della fluorescenza delle proteine,„ su Mills hanno detto. “Questi informazioni gettano la base per lo sviluppo di nuove proteine fluorescenti che aiuteranno più ulteriormente l'eredità che le proteine fluorescenti già hanno fucinato nello studio sui sistemi biologici.„

Gli studi della proteina di Jeremy Mills sono caratterizzati dalla borsa eccezionale e da un impegno implacabile a fare gli avanzamenti critici che avvantaggieranno la scienza e la società at large.„

Tijana Rajh, Direttore, banco delle scienze molecolari

Questo studio ha compreso un gran quantità di lavoro, compreso la progettazione le costruzioni della proteina e degli esperimenti e la depurazione e cristallizzare delle proteine per raccogliere i dati della diffrazione. I dati saranno utilizzati negli studi futuri hanno puntato sulla progettazione razionale dei sensori fluorescenti e a base di proteine di piccola associazione della molecola o della dissociazione.

Questo lavoro è stato costituito un fondo per da una concessione dagli istituti della sanità nazionali (NIH). Il progetto di ricerca Grant (R01) è l'originale e storicamente il più vecchio meccanismo di concessione usati da NIH. Il fuoco della concessione è di sviluppare gli strumenti fluorescenti e a base di proteine novelli che saranno largamente applicabili allo studio sui sistemi biologici nei modi che sarebbero molto difficili da raggiungere facendo uso delle proteine fluorescenti esistenti.

Sebbene la natura stia costruendo le proteine per più di tre miliardo anni, il numero delle proteine possibili è astronomico: Ci sono più modi di montaggio dei 100 amminoacidi che ci sono atomi nell'universo. Per anni, gli scienziati hanno provato a predire che le molecole di proteina di forme dovrebbero presupporre basato sui loro amminoacidi -; con successo limitato. Lo studio corrente è un punto significativo verso la comprensione come sfruttare la potenza delle proteine aiutare gli sforzi futuri della guida per progettare razionale i nuovi sensori fluorescenti.

I mulini è egualmente appassionati circa portare il suo godimento di scienza in comunità locale. Attribuisce moltissimo suo amore della ricerca a partecipazione alle fiere della scienza ai livelli locali ed internazionali mentre in High School. Servisce da giudice alla scienza ed all'organizzazione la fiera e della scienza internazionale ed a costruire dell'Arizona la fiera una volta possibile. Egualmente dimostra frequentemente l'uso del software Foldit della folding proteico al pubblico ed anche ha sviluppato le lezioni che sono pubblico puntato su di disposizione che usa Foldit come loro fondamenta.

Source:
Journal reference:

Gleason, P.R., et al. (2021) NEXT Structural Origins of Altered Spectroscopic Properties upon Ligand Binding in Proteins Containing a Fluorescent Noncanonical Amino Acid. Biochemistry. doi.org/10.1021/acs.biochem.1c00291.