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Os pesquisadores usam ácidos aminados não naturais para criar proteínas fluorescentes para estudar sistemas biológicos

As proteínas são as máquinas moleculars que fazem todo o zumbido das coisas vivas. Param infecções mortais, curam pilhas, energia da captação do sol e tanto mais.

As proteínas são construídas amarrando junto os blocos de apartamentos químicos chamados ácidos aminados, de acordo com instruções no genoma de um organismo. Estas cordas então “dobram-se acima” baseado nas forças químicas entre os ácidos aminados, formando as estruturas tridimensionais complexas necessários para executar trabalhos específicos

As proteínas fluorescentes revolucionaram nossa capacidade para estudar sistemas biológicos. Apesar de uma riqueza de ferramentas da fluorescência, alguns processos biológicos fundamentais -; como as interacções entre proteínas e metabolitos -; permaneça difícil de estudar.

Os moinhos de Jeremy do professor adjunto e seu grupo na escola da universidade estadual do Arizona de ciências moleculars e no centro para o projecto molecular e Biomimetics no instituto de Biodesign apenas publicaram sua pesquisa na bioquímica do jornal e apresentam uma solução nova a este problema.

Especificamente, usam um ácido aminado fluorescente que não seja encontrado na natureza para gerar um número de proteínas fluorescentes novas cujas as propriedades luminescentes mudam quando interagem com a biotina, um composto que seja muito importante em um número de processos metabólicos.

“Um aspecto importante deste estudo é que as imagens do atômico-nível de muitas destas proteínas novas estiveram geradas que fornecem muita informação sobre como o emperramento da biotina muda as propriedades da fluorescência das proteínas,” Moinho disseram. “Esta informação coloca uma fundação para a revelação das proteínas fluorescentes novas que ajudarão mais o legado que as proteínas fluorescentes têm forjado já no estudo de sistemas biológicos.”

Os estudos da proteína de moinhos de Jeremy typified pela bolsa de estudos proeminente e por um comprometimento implacável a fazer os avanços críticos que beneficiarão a ciência e a sociedade at large.”

Tijana Rajh, director, escola de ciências moleculars

Este estudo envolveu uma enorme quantidade do trabalho, incluindo projetando construções da proteína e experiências, e refinando e crystalizing as proteínas a fim recolher os dados da difracção. Os dados serão usados nos estudos futuros visaram o projecto racional de sensores fluorescentes, proteína-baseados do emperramento pequeno da molécula ou de dissociação.

Este trabalho foi financiado por uma concessão dos institutos de saúde nacionais (NIH). O projecto de investigação Grant (R01) é o original e historicamente o mecanismo o mais velho da concessão usados por NIH. O foco da concessão é desenvolver as ferramentas fluorescentes, proteína-baseadas novas que serão amplamente aplicáveis ao estudo de sistemas biológicos nas maneiras que seriam muito difíceis de conseguir usando proteínas fluorescentes existentes.

Embora a natureza esteja construindo proteínas por mais de três bilhão anos, o número de proteínas possíveis é astronômico: Há mais maneiras de montar 100 ácidos aminados do que há átomos no universo. Por anos, os cientistas tentaram prever que as moléculas de proteína das formas devem supr baseado em seus ácidos aminados -; com sucesso limitado. O estudo actual é uma etapa significativa para a compreensão de como aproveitar a potência das proteínas ajudar os esforços futuros do guia para projectar racional sensores fluorescentes novos.

Os moinhos são igualmente apaixonado sobre trazer sua apreciação da ciência à comunidade local. Atribuir muito seu amor da pesquisa à participação em feiras de ciência a níveis locais e internacionais quando na High School. Serve como um juiz na ciência e em projetar a feira e a ciência internacional e em projetar do Arizona a feira quando possível. Igualmente demonstra freqüentemente o uso do software Foldit da dobradura de proteína ao público e desenvolveu mesmo as lições que são as audiências visadas da configuração que usam Foldit como sua fundação.

Source:
Journal reference:

Gleason, P.R., et al. (2021) NEXT Structural Origins of Altered Spectroscopic Properties upon Ligand Binding in Proteins Containing a Fluorescent Noncanonical Amino Acid. Biochemistry. doi.org/10.1021/acs.biochem.1c00291.