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Los investigadores utilizan los aminoácidos artificiales para crear las proteínas fluorescentes para estudiar sistemas biológicos

Las proteínas son las máquinas moleculares que hacen todo el zumbido de las cosas vivas. Paran infecciones mortales, curan las células, energía de la captura del sol y tanto más.

Las proteínas son construidas atando juntos los bloques huecos químicos llamados los aminoácidos, según instrucciones en el genoma de un organismo. Estas hileras entonces “doblan hacia arriba” basado en las fuerzas químicas entre los aminoácidos, formando las estructuras tridimensionales complejas necesarias para realizar trabajos específicos

Las proteínas fluorescentes han revolucionado nuestra capacidad de estudiar sistemas biológicos. A pesar de una gran cantidad de herramientas de la fluorescencia, algunos procesos biológicos fundamentales -; como las acciones recíprocas entre las proteínas y los metabilitos -; siga siendo difícil de estudiar.

Los molinos de Jeremy del profesor adjunto y su grupo en la escuela de la universidad de estado de Arizona de ciencias moleculares y el centro para el diseño molecular y Biomimetics en el instituto de Biodesign apenas han publicado su investigación en la bioquímica del gorrón y presentan una solución nueva a este problema.

Específicamente, utilizan un aminoácido fluorescente que no se encuentre en naturaleza para generar varias nuevas proteínas fluorescentes cuyas propiedades luminescentes cambien cuando obran recíprocamente con biotina, una composición que sea muy importante en varios procesos metabólicos.

“Un aspecto importante de este estudio es que los retratos del atómico-nivel de muchas de estas nuevas proteínas fueron generados que ofrecen mucha información sobre cómo el atascamiento de la biotina cambia las propiedades de la fluorescencia de las proteínas,” Mills dijeron. “Esta información pone un asiento para el revelado de las nuevas proteínas fluorescentes que ayudarán más lejos a la herencia que las proteínas fluorescentes han forjado ya en el estudio de sistemas biológicos.”

Los estudios de la proteína de los molinos de Jeremy son caracterizados por beca excepcional y una consolidación implacable con la fabricación de los avances críticos que beneficiarán a la ciencia y a la sociedad at large.”

Tijana Rajh, director, escuela de ciencias moleculares

Este estudio implicó una enorme cantidad de trabajo, incluyendo el diseño de construcciones de la proteína y de experimentos, y la purificación y crystalizing de las proteínas para cerco los datos de la difracción. Los datos serán utilizados en los estudios futuros tuvieron como objetivo el diseño racional de sensores fluorescentes, a base de proteínas del pequeño atascamiento de la molécula o de la disociación.

Este trabajo fue financiado por una concesión de los institutos de la salud nacionales (NIH). El proyecto de investigación Grant (R01) es la original e históricamente el más viejo mecanismo de la concesión usados por NIH. El foco de la concesión es desarrollar las herramientas fluorescentes, a base de proteínas nuevas que serán ampliamente aplicables al estudio de sistemas biológicos de las maneras que serían muy difíciles de lograr usando las proteínas fluorescentes existentes.

Aunque la naturaleza haya estado construyendo las proteínas por más de tres mil millones años, el número de proteínas posibles es astronómico: Hay más maneras de montar 100 aminoácidos que hay átomos en el universo. Por años, los científicos han intentado predecir que las moléculas de proteína de las formas deben asumir basado en sus aminoácidos -; con éxito limitado. El estudio actual es un paso importante hacia la comprensión de cómo aprovechar la potencia de proteínas de ayudar a los esfuerzos futuros de la guía de diseñar racional los nuevos sensores fluorescentes.

Los molinos son también apasionados sobre traer su disfrute de la ciencia a la comunidad local. Él atribuye mucho su amor de la investigación a la participación en exposiciones de ciencia en los niveles locales e internacionales mientras que en High School secundaria. Él sirve como juez en la ciencia internacional y dirigir de Arizona la ciencia y dirigir la exposición y la exposición cuando es posible. Él también demuestra con frecuencia el uso del software Foldit del plegamiento de proteína al público e incluso ha desarrollado las lecciones que son las audiencias dirigidas de la endecha que utilizan Foldit como su asiento.

Source:
Journal reference:

Gleason, P.R., et al. (2021) NEXT Structural Origins of Altered Spectroscopic Properties upon Ligand Binding in Proteins Containing a Fluorescent Noncanonical Amino Acid. Biochemistry. doi.org/10.1021/acs.biochem.1c00291.