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Les chercheurs résolvent la structure 3D du nanoparticle supramoléculaire de protéine utilisant la microscopie de cryo-électron

Nanoparticles et nanocages sont des matériaux attrayants qui peuvent être appliqués dans des agents de couleur, des catalyseurs, et la distribution de médicament. Pour l'usage du monde réel, il est nécessaire de produire un grand nombre de nanoparticles de taille et de forme uniformes, mais jusqu'ici, des méthodes de formation de nanoparticle utilisant des métaux ont été largement recherchées, et la formation des nanoparticles avec une certaine taille et forme ont été réalisées. Cependant, il n'est pas facile de produire un groupe de nanoparticles uniformes avec la même structure au niveau atomique.

Un organisme de recherche commun abouti par professeur agrégé Ryoichi Arai (institut pour les sciences biomédicales et corps enseignant de la science et technologie de textile, de l'université de Shinshu) et professeur adjoint Norifumi Kawakami (faculté de la science et technologie, d'université de Keio) a développé un uniforme et un nanoparticle supramoléculaire utile de protéine symétriquement auto-montés à partir des protéines de fusion d'un domaine pentameric de protéine et d'un domaine dimère de protéine.

Il est possible de modifier la fonctionnalité par mutagénèse dirigée ou modification chimique de site-détail. Ce nanoparticle conçu de protéine avec un diamètre environ de 22 nanomètre a été nommé TIP60 (protéine icosaèdre tronquée composée de 60 protéines de fusion de mer) parce qu'il est constitué auto-en montant 60 protéines artificielles meric de fusion formées comme un ballon de football

Dans la présente étude, l'organisme de recherche commun a résolu la structure en trois dimensions détaillée du TIP60 utilisant la microscopie de cryo-électron d'unique-particule. Un grand nombre de TIP60 a été exprimé en Escherichia coli, et un échantillon épuré a été observé à l'installation de microscope de cryo-électron actionnée par le laboratoire de prof. Masahide Kikkawa à l'université de Tokyo.

En exécutant l'analyse d'unique-particule basée sur des caractéristiques d'image obtenues, un plan en trois dimensions a été reconstruit avec une définition de 3,3 Å. On l'a indiqué que TIP60 forme les nanoparticles sphériques creux comme conçu et a 60 icosaèdres une structure meric avec 20 pores comme triangulaire avec une arête environ de 4 nanomètre chacun. De plus, le groupe a élucidé en détail la structure en trois dimensions caractéristique, telle que le lieur branchant le domaine de formation de pentamère et le domaine de formation dimère composés de α-helice.

Quand un composé de petite molécule est ajouté après avoir chimiquement modifié seulement la surface extérieure de TIP60 avec un composé de grande molécularité, le composé de petite molécule entre dans la cavité interne et la modifie chimiquement dans la face interne. En d'autres termes, on l'a constaté que la structure poreuse de TIP60 agit en tant que filtre par taille moléculaire, et l'extérieur et les faces internes de TIP60 peuvent être chimiquement modifiés avec différentes molécules de différentes tailles.

À l'avenir, le groupe utilisera les nanoparticles artificiellement conçus de protéine en avançant le modèle et la modification fonctionnelle des variantes de site-détail basées sur la structure en trois dimensions de TIP60 élucidée dans cette étude. On s'attend à ce que mène au développement et aux applications dans la nanobiotechnologie et les domaines de nanomaterial, tels que l'utilisation comme nanocapsule pour un système de distribution de médicament.

Source:
Journal reference:

Obata, J., et al. (2021) Icosahedral 60-meric porous structure of designed supramolecular protein nanoparticle TIP60. Chemical Communications. doi.org/10.1039/D1CC03114G.