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La recherche élucide comment les chaperons manifestent « la promiscuité sélectrice » pour les protéines spécifiques

Une équipe de recherche à l'université du Massachusetts Amherst a annoncé une avance neuve importante en comprenant comment notre information génétique traduit éventuellement en protéines fonctionnelles ; un des synthons de vie humaine. La recherche, récent publiée dans les démarches de l'académie nationale des sciences (PNAS), élucide comment les chaperons manifestent « la promiscuité sélectrice » pour les protéines spécifiques ; leurs « usagers » - ; ils servent. Cette propriété leur permet de jouer un rôle essentiel en cellules saines de mise à jour et est un pas en avant en comprenant les origines d'une foule de maladies humaines, de cancer aux ALS.

Il y a quatre « lettres » dans l'indicatif linéaire d'ADN : A, C, G et T. Par les procédés complexes de la transcription, suivis de synthèse des protéines et finalement de repliement des protéines, ces quatre, spire bidimensionnelle de lettres dans une lettre 20, recette en trois dimensions pour des protéines. Le plus souvent, ce les travaux par processus sans faute, et nos cellules peuvent établir et se reproduire régulièrement. Mais quand quelque chose va de travers, les résultats peuvent être catastrophiques. Heureusement, les cellules comptent sur un contrôle qualité rigoureux pour compenser les conséquences dévastatrices.

Le procédé de repliement des protéines, pendant lequel un réseau des acides aminés assume sa forme finale comme protéine, peut être particulièrement chargé. Les chercheurs ont longtemps su que les chaperons appelés de molécules spéciales aident à shepherd la protéine dans sa forme finale et correcte. Ces « chaperons » peuvent figurer à l'extérieur qui les protéines sont en danger d'être déformé et peuvent alors prêter qu'aide complémentaire de protéine. Mais comment exact ils font leur travail a été mal compris : « Les chaperons font un certain genre de magie, » dit Alexandra Pozhidaeva, auteur de Co-fil du papier qui a contribué à cette étude en tant qu'associé post-doctoral de recherches chez UMass Amherst et est actuel un boursier post-doctoral à la santé d'UConn. « Ce qui nous avons fait est indiquer la mécanique derrière le tour. »

Le tour est que, bien qu'il y ait des dizaines de milliers de différentes protéines en nos cellules, chacune avec une forme différente et fonctionnement, là sont bien moins chaperons.

« Comment est il, » demande Lila Gierasch, professeur distingué des biochimies et de la biologie moléculaire chez UMass Amherst et l'auteur supérieur du papier, « que les mêmes chaperons peuvent aider beaucoup de différentes protéines ? » La réponse se situe dans ce que les auteurs appellent promiscuité sélectrice des chaperons la « . »

L'équipe a compté sur le tranchant, les moyens internes de l'institut d'UMass Amherst pour les sciences de la vie appliquées pour une combinaison nouvelle de la cristallographie de rayon X, qui fournit une haute définition incroyablement détaillée mais l'instantané statique de l'interaction du chaperon avec son usager de protéine, et la résonance magnétique nucléaire, qui peut capter un plus plein, une illustration plus dynamique de ce procédé complexe. L'équipe a concentré leurs efforts sur une famille spécifique de chaperon connue sous le nom de Hsp70s. Hsp70s, selon le Co-fil Rachel Jensen auteur, un étudiant préparant une licence d'UMass lorsqu'il a conduit cette recherche et maintenant un étudiant de troisième cycle chez Berkeley, sont parmi le plus important des chaperons parce que « ils jouent un large éventail de rôles critiques dans la cellule et aident à accomplir beaucoup de fonctions cellulaires essentielles. »

Considérant que les chercheurs précédents utilisés artificiellement ont diminué des réseaux de protéine, l'équipe avait l'habitude des réseaux beaucoup plus longs pour étudier comment interaction de Hsp70 avec leurs usagers.

Nous avons étudié un système beaucoup plus complexe. Nous pouvions étudier dans le laboratoire quelque chose qui des imitateurs ce qui se produit dans nos fuselages. »

Eugenia Clerico, auteur de Co-fil et professeur de recherches des biochimies et de la biologie moléculaire chez UMass

Ce qu'elles ont découvert est ces Hsp70s sont les deux promiscueux ; ils peuvent entretenir beaucoup de différentes protéines ; mais également sélecteur : la gamme des protéines qu'ils peuvent travailler avec est limitée. Supplémentaire, Hsp70s « affiché » ambidextre : ils peuvent recenser que la protéine enchaîne pour aider en affichant leurs séquences ou de gauche à droite, ou de droite à gauche.

Est non seulement cette découverte une avance dans notre compréhension de la façon dont les cellules restent en bonne santé, il a des applications du monde réel. « Hsp70s, » dit Gierasch, « soyez impliqué dans tant de maladies pathologiques, de cancer à Alzheimer, et l'hôte Hsp70s sont exploités par des parasites et des virus. Comprenant comment le travail de Hsp70s peut nous aider à développer des stratégies thérapeutiques contre ces maladies terribles. »

Source:
Journal reference:

Clerico, E.M., et al. (2021) Selective promiscuity in the binding of E. coli Hsp70 to an unfolded protein. PNAS. doi.org/10.1073/pnas.2016962118.