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A pesquisa explica como os acompanhante indicam “a promiscuidade selectiva” para proteínas específicas

Uma equipe dos pesquisadores na universidade de Massachusetts Amherst anunciou um avanço novo principal em compreender como nossa informação genética traduz eventualmente em proteínas funcionais; um dos blocos de apartamentos de vida humana. A pesquisa, publicada recentemente nas continuações da Academia Nacional das Ciências (PNAS), explica como os acompanhante indicam “a promiscuidade selectiva” para as proteínas específicas; seus “clientes” -; servem. Esta propriedade permite-os de jogar um papel essencial em manter pilhas saudáveis e consiste-a uma etapa para a frente em compreender as origens de um anfitrião de doenças humanas, do cancro ao ALS.

Há quatro “letras” no código linear do ADN: A, C, G e T. Com os processos complexos de transcrição, seguidos pela síntese da proteína e finalmente pela dobradura de proteína, aqueles quatro, transformar bidimensional em uma letra 20, receita tridimensional das letras para proteínas. Na maioria das vezes, os trabalhos deste processo flawlessly, e nossas pilhas podem construir e reproduzir-se lisamente. Mas quando algo vai awry, os resultados podem ser catastróficos. Felizmente, as pilhas confiam em um controle rigoroso da qualidade para deslocar as conseqüências devastadores.

O processo da dobradura de proteína, durante que uma corrente dos ácidos aminados supor sua forma final como uma proteína, pode ser especialmente preocupante. Os pesquisadores têm sabido por muito tempo que as moléculas especiais chamaram acompanhante pastor da ajuda a proteína em sua forma final, correcta. Estes “acompanhante” podem figurar para fora que as proteínas são em risco da deformação e podem então emprestar que ajuda adicional da proteína. Mas como exactamente fazem seu trabalho foi compreendido deficientemente: “Os acompanhante fazem algum tipo da mágica,” diz Alexandra Pozhidaeva, autor do co-chumbo do papel que contribuiu a este estudo como um investigador associado pos-doctoral em UMass Amherst e é actualmente um companheiro pos-doctoral na saúde de UConn. “O que nós fizemos é revelar os mecânicos atrás do truque.”

O truque é que, embora há uns dez dos milhares de proteínas diferentes em nossas pilhas, um cada um com uma forma diferente e uma função, lá está distante menos acompanhante.

“Como é,” pede Lila Gierasch, distinto professor da bioquímica e da biologia molecular em UMass Amherst e autor superior do papel, “que os mesmos acompanhante podem ajudar muitas proteínas diferentes?” A resposta encontra-se no que os autores chamam a promiscuidade selectiva dos acompanhante “.”

A equipe confiou nos recursos pioneiros, da em-casa do instituto de UMass Amherst para ciências da vida aplicadas para uma combinação nova de cristalografia do raio X, que rende uma alta resolução incredibly detalhada mas o instantâneo estático da interacção do acompanhante com seu cliente da proteína, e na ressonância magnética nuclear, que pode capturar um mais completo, uma imagem mais dinâmica deste processo complexo. A equipe focalizou seus esforços em uma família específica do acompanhante conhecida como o Hsp70s. Hsp70s, de acordo com o co-chumbo Rachel Jensen autor, um universitário de UMass então conduziu esta pesquisa e agora um aluno diplomado em Berkeley, estão entre o mais importante dos acompanhante porque “realizam uma vasta gama de papéis críticos dentro da pilha e a ajudam a executar muitas funções celulares cruciais.”

Considerando que os pesquisadores precedentes usados artificial encurtaram correntes da proteína, a equipe usou umas correntes muito mais longas para estudar como interacção de Hsp70 com seus clientes.

Nós estudamos um sistema muito mais complexo. Nós podíamos estudar no laboratório algo que indicações o que acontece em nossos corpos.”

Eugenia Clerico, autor do co-chumbo e professor da pesquisa da bioquímica e da biologia molecular em UMass

O que descobriu é esses Hsp70s é ambos promíscuo; podem prestar serviços de manutenção a muitas proteínas diferentes; mas também selectivo: a escala das proteínas que podem trabalhar com é limitada. Adicionalmente, Hsp70s “lido” ambidextra: podem identificar que a proteína acorrenta para ajudar lendo suas seqüências da esquerda para a direita, ou direita para a esquerda.

É não somente esta descoberta um avanço em nossa compreensão de como as pilhas ficam saudáveis, ele tem aplicações do real-mundo. “Hsp70s,” diz Gierasch, “são envolvidos em tão muitas doenças patológicas, do cancro a Alzheimer, e o anfitrião Hsp70s é explorado por parasita e por vírus. Compreendendo como o trabalho de Hsp70s pode nos ajudar a desenvolver estratégias terapêuticas contra estas doenças terríveis.”

Source:
Journal reference:

Clerico, E.M., et al. (2021) Selective promiscuity in the binding of E. coli Hsp70 to an unfolded protein. PNAS. doi.org/10.1073/pnas.2016962118.