Advertencia: Esta página es una traducción de esta página originalmente en inglés. Tenga en cuenta ya que las traducciones son generadas por máquinas, no que todos traducción será perfecto. Este sitio Web y sus páginas están destinadas a leerse en inglés. Cualquier traducción de este sitio Web y su páginas Web puede ser imprecisa e inexacta en su totalidad o en parte. Esta traducción se proporciona como una conveniencia.

La investigación aclara cómo las señoras de compañía visualizan “promiscuidad selectiva” para las proteínas específicas

Las personas de investigadores en la universidad de Massachusetts Amherst han anunciado un nuevo avance importante en la comprensión de cómo nuestra información genética traduce eventual a las proteínas funcionales; uno de los bloques huecos de la vida humana. La investigación, publicada recientemente en los procedimientos de la National Academy of Sciences (PNAS), aclara cómo las señoras de compañía visualizan “promiscuidad selectiva” para las proteínas específicas; sus “clientes” -; sirven. Esta propiedad les permite desempeñar un papel esencial en mantener las células sanas y consiste un paso adelante en la comprensión de los orígenes de un ordenador principal de enfermedades humanas, del cáncer al ALS.

Hay cuatro “cartas” en la clave lineal de la DNA: A, C, G y T. Con los procesos complejos de la transcripción, seguidos por síntesis de la proteína y finalmente el plegamiento de proteína, esos cuatro, giro bidimensional en una carta 20, receta tridimensional de las cartas para las proteínas. La mayor parte del tiempo, este los trabajos de proceso sin defectos, y nuestras células pueden construir y reproducirse liso. Pero cuando va algo mal, los resultados pueden ser catastróficos. Afortunadamente, las células confían en un control de calidad riguroso para compensar las consecuencias devastadoras.

El proceso del plegamiento de proteína, durante el cual una cadena de aminoácidos asume su forma final como proteína, puede ser especialmente cargado. Los investigadores han sabido de largo que las moléculas especiales llamaron a señoras de compañía pastor de la ayuda la proteína en su forma final, correcta. Estas “señoras de compañía” pueden imaginar que las proteínas son a riesgo de la deformación y pueden entonces prestar que ayuda adicional de la proteína. Pero cómo hacen exactamente su trabajo ha sido mal entendido: “Las señoras de compañía hacen una cierta clase de magia,” dice a Alexandra Pozhidaeva, autor del co-guía del papel que contribuyó a este estudio como socio de investigación postdoctoral en UMass Amherst y es actualmente un becario postdoctoral en la salud de UConn. “Qué hemos hecho es revelar a los mecánicos detrás del truco.”

El truco es que, aunque hay decenas de miles de diversas proteínas en nuestras células, cada uno con una diversa forma y función, allí está lejos menos señoras de compañía.

“Cómo es,” pide Lila Gierasch, profesor distinguido de la bioquímica y de la biología molecular en UMass Amherst y el autor mayor del papel, “que las mismas señoras de compañía pueden ayudar a muchas diversas proteínas?” La respuesta miente en lo que llaman los autores la promiscuidad selectiva de las señoras de compañía “.”

Las personas confiaron en los recursos punta, internos del instituto de UMass Amherst para las ciencias de la vida aplicadas para una combinación nueva de la cristalografía de la radiografía, que rinde una foto de alta resolución pero estática increíblemente detallada de la acción recíproca de la señora de compañía con su cliente de la proteína, y el de resonancia magnética nuclear, que puede capturar un más completo, un retrato más dinámico de este proceso complejo. Las personas se centraron sus esfuerzos en una familia específica de la señora de compañía conocida como el Hsp70s. Hsp70s, según el co-guía Raquel Jensen autor, un estudiante de UMass cuando ella conducto esta investigación y ahora a un estudiante de tercer ciclo en Berkeley, están entre el más importante de señoras de compañía porque “realizan una amplia gama de papeles críticos dentro de la célula y ayudan a ejecutar muchas funciones celulares cruciales.”

Considerando que los investigadores anteriores usados artificial acortaron cadenas de la proteína, las personas utilizaron cadenas mucho más largas para estudiar cómo acción recíproca de Hsp70 con sus clientes.

Estudiamos un sistema mucho más complejo. Podíamos estudiar en el laboratorio algo que los imitadores qué suceso en nuestras carrocerías.”

Eugenia Clerico, autor del co-guía y profesor de la investigación de la bioquímica y de la biología molecular en UMass

Qué él descubrió es esos Hsp70s es ambos promiscuo; pueden abastecer muchas diversas proteínas; pero también selectivo: el alcance de proteínas que pueden trabajar con es limitado. Además, Hsp70s “leído” ambidextro: pueden determinar a que la proteína encadena para ayudar leyendo sus series de izquierda a derecha, o derecha a izquierda.

No sólo es esta ruptura un avance en nuestra comprensión de cómo las células tirante sanas, él tiene usos del mundo real. “Hsp70s,” dice Gierasch, “están implicados en tan muchas enfermedades patológicas, del cáncer a Alzheimer, y el ordenador principal Hsp70s es explotado por los parásitos y los virus. Entendiendo cómo el trabajo de Hsp70s puede ayudarnos a desarrollar estrategias terapéuticas contra estas enfermedades terribles.”

Source:
Journal reference:

Clerico, E.M., et al. (2021) Selective promiscuity in the binding of E. coli Hsp70 to an unfolded protein. PNAS. doi.org/10.1073/pnas.2016962118.