Avertissement : Cette page est une traduction automatique de cette page à l'origine en anglais. Veuillez noter puisque les traductions sont générées par des machines, pas tous les traduction sera parfaite. Ce site Web et ses pages Web sont destinés à être lus en anglais. Toute traduction de ce site et de ses pages Web peut être imprécis et inexacte, en tout ou en partie. Cette traduction est fournie dans une pratique.

L'étude indique de seuls mécanismes moléculaires de la pompe de l'acide d'estomac

Les chercheurs et les collègues d'université de Nagoya ont amélioré la compréhension des mécanismes moléculaires d'une protéine principale qui rend l'estomac acide. Leurs découvertes, publiées dans les transmissions de nature de tourillon, ont pu aboutir à améliorer des médicaments pour des ulcères de l'estomac et jeter la lumière sur les fonctionnements des protéines assimilées en travers du corps humain.

Cette protéine gastrique pompe en ions acides pour enrichir notre estomac, qui est important pour la digestion mais peut parfois mener aux ulcères. Nos résultats améliorent notre compréhension de la façon dont ces types de protéines fonctionnent, et nous nous attendons à ce qu'elles aient d'autres applications dans le développement de médicament. »

Kazuhiro Abe, fil et protéine Crystallographer, université de recherches de Nagoya

La protéine++ d'atpase de H/K est une enzyme qui pompe les ions d'hydrogène (h)+ dans l'estomac pour aider la digestion et pour détruire tous les parasites que nous pourrions avaler avec notre nourriture et boire. Cependant, l'acidification excessive d'estomac peut mener aux ulcères. Les médicaments qui bloquent l'activité enzymatique pourraient pour cette raison réduire des sympt40mes d'ulcère d'acidification et de facilité.

Pour concevoir plus de traitements efficaces, les scientifiques doivent savoir la protéine fonctionne. Dans cette étude, les chercheurs l'ont expliquée a une caractéristique exceptionnelle. Pour pomper les ions d'hydrogène dans l'estomac, les premiers besoins de protéine de gripper à un ion de potassium (k)+. Les protéines assimilées grippent type deux tels ions de potassium pour déclencher le mécanisme de pompe. Mais les besoins++ seulement un d'atpase de H/K.

Pour vérifier, les scientifiques ont fabriqué des versions nouvelles de la protéine. En ajoutant cinq acides aminés à l'emplacement spécifique, et puis en étudiant la structure neuve avec un microscope de cryo-électron, ils ont fabriqué une forme de mutant d'atpase++ de H/K qui bondissent à deux ions de potassium.

Les découvertes aideront des scientifiques à comprendre pourquoi ces protéines importantes de pompe grippent à différents nombres des ions. Elles peuvent employer cette information pour découdre les mécanismes moléculaires des protéines assimilées ailleurs.

« Nous avons beaucoup de pompes du cation [ion avec une charge positive] dans notre fuselage. Les pompes du sodium (+Na) maintiennent des cellules vivantes et pilotent la signalisation dans le système nerveux. Les pompes (Ca)+ de calcium sont indispensables pour la contraction musculaire, » Abe dit. « Notre stratégie serait utile pour vérifier la sélectivité de cation pour chaque pompe de cation, qui est une question centrale pour des scientifiques travaillant aux protéines de transport de cation. »

Source:
Journal reference:

Abe, K., et al. (2021) Gastric proton pump with two occluded K+ engineered with sodium pump-mimetic mutations. Nature Communications. doi.org/10.1038/s41467-021-26024-1.