Avertissement : Cette page est une traduction automatique de cette page à l'origine en anglais. Veuillez noter puisque les traductions sont générées par des machines, pas tous les traduction sera parfaite. Ce site Web et ses pages Web sont destinés à être lus en anglais. Toute traduction de ce site et de ses pages Web peut être imprécis et inexacte, en tout ou en partie. Cette traduction est fournie dans une pratique.

L'étude statistique indique des contraintes et des sens dans l'évolution de la structure des protéines, fonctionnement

Une étude statistique récente a indiqué certains des contraintes et des sens dans l'évolution de la structure et du fonctionnement des protéines. De meilleurs modèles de dynamique structurelle de protéine peuvent permettre à des chercheurs de comprendre plus de ce mystère principal aux organismes vivants.

Les protéines remplissent des rôles essentiels tels que le transport, l'immunité et la catalyse matériels. Les fonctionnements variés des protéines ont évolué graduellement au cours de l'évolution.

En raison du bruit thermique, ou du mouvement fait au hasard des atomes, protéines changez de vitesse leurs structures tout en remplissant leurs fonctionnements. Ces la dynamique arrivent habituellement dans des échelles de temps de courte durée, des micro-secondes (millionième des secondes) aux millisecondes (millième des secondes). En attendant, les mutations génétiques peuvent également mener aux variations des structures des protéines, menant à l'évolution des protéines. Un tel processus évolutif se produit rétablissement après rétablissement, qui correspondent à une échelle de temps beaucoup plus longue.

« Intéressant, bien qu'étant deux procédés complet différents, la dynamique et l'évolution des protéines partagiez beaucoup de similitudes. Cependant, il n'est pas facile de vérifier quantitativement, et l'origine théorique de la relation ne s'est pas encore expliquée avant, » a dit la patte de Qian-Yuan, le Ph.D., le co-auteur de la recherche publiée dans les lettres matérielles de révision et un ancien chargé de recherches post-doctoral à l'université de Tokyo. La patte est actuel un scientifique de recherches [DCE1] [TQ2] au centre de RIKEN pour la science du cerveau au Japon.

Dans la recherche récent publiée, la patte et le professeur Kunihiko Kaneko, un expert en matière théorique de biologie de l'université du centre de recherche de Tokyo pour la biologie de systèmes complexes, ont analysé les structures des centaines de milliers de protéines dans les bases de données scientifiques. Ces protéines peuvent être divisées en différents groupes basés sur leur homologie de structure. Les protéines dans le même groupe sont habituellement le même genre de protéine dans différente substance animale. Par exemple, l'hémoglobine fer-transportante de protéine du sang chez l'homme, des rats et des poissons sera dans le même groupe. Les variations structurelles dans un groupe réfléchissent l'évolution structurelle des protéines. L'analyse approfondie prouve que les variations structurelles qui se sont produites dans l'évolution et les variations structurelles qui se sont produites en dynamique fonctionnelle des protéines partagent la même configuration.

Ce que nous trouvons est un lien entre les déformations dues au bruit thermiques et les déformations mutation-induites. »

Patte de Qian-Yuan, Ph.D., co-auteur

« Cette correspondance entre la dynamique et l'évolution est due au fait que les modifications de structure des protéines dues aux variations et aux mutations thermiques partagent les mêmes contraintes, » a dit Kaneko.

Ces contraintes mènent à un rapport proche entre les sens dans lesquels le mouvement fonctionnel de protéine et l'évolution structurelle tendent à se produire. L'émergence de telles contraintes peut être expliquée par le fait que la structure des protéines doit être résistante au bruit thermique et aux mutations génétiques, mais également doit être assez sensible au fonctionnement.

Une meilleure compréhension de cette correspondance peut fournir une voie unifiée de comprendre le comportement fonctionnel des protéines et d'analyser leurs contraintes évolutionnaires. Ces résultats donnent également un point de vue neuf au modèle des systèmes vivants fonctionnels et des systèmes d'artificial intelligence.

Source:
Journal reference:

Tang, Q-Y., et al. (2021) Dynamics-Evolution Correspondence in Protein Structures. Physical Review Letters. doi.org/10.1103/PhysRevLett.127.098103.