Von Dr Ananya Mandal, MD
Kollagen ist ein Protein, bestehend aus Aminosäuren, die wiederum aus Kohlenstoff, Sauerstoff und Wasserstoff gebaut werden. Kollagen enthält bestimmte Aminosäuren: Arginin, Glycin, Prolin und Hydroxyprolin.
Kollagen macht etwa 30 % der Proteine im Körper. Dies sind zäh und starke Strukturen, die ganzen Körper zu finden: in Knochen, Sehnen und Bänder.
Wo findet man Kollagen?
Kollagen findet sich in der Natur ausschließlich bei Tieren, insbesondere Fleisch und Bindegewebe von Säugetieren. Kollagen ist ein Teil des Bindegewebes, die in der Haut, Festigkeit, Geschmeidigkeit und ständige Erneuerung der Hautzellen hilft. Kollagen ist wichtig für die Elastizität der Haut.
Bänder sind eine andere Art von Bindegewebe, das Anfügen von zwei Knochen und somit die Gelenke zusammenhalten. Sehnen sind ähnliche aber unterschiedliche Art des Gewebes, die die Muskeln an den Knochen ansetzen. Alle diese Gewebe, Knochen, Bänder, Sehnen und der Skelettmuskulatur selbst bestehen aus Proteinen. Eines der vorherrschende Proteine wird Kollagen genannt.
Kollagen ist der Hauptbestandteil des Bindegewebes und ist das am häufigsten vorkommende Protein in Säugetiere, bis etwa 25 % bis 35 % von der Ganzkörper-Proteingehalt machen.

Ein Bild der Rasterkraftmikroskopie-Kollagen-Fibrillen in eine Kollagen-Faser. Bild Credit: UChicago Argonne LLC
Was ist Kollagen?
Kollagen hilft, die verschiedenen Strukturen des Körpers Kraft verleihen und schützt Sie auch Strukturen wie die Haut durch die Verhütung Resorption und Ausbreitung von pathogenen Substanzen, Umweltgifte, Mikro - Organismen und Krebszellen. Kollagenes Eiweiß ist der Kitt, der alles zusammenhält.
Kollagen ist auch in allen glatten Muskelgewebe, Blutgefäße Verdauungstrakt, Herz, Gallenblase, Nieren und Blase, die die Zellen und Gewebe zusammenzuhalten. Kollagen ist auch der Hauptbestandteil der Haare und Nägel.
Alterung und Kollagen
Mit zunehmendem Alter verlangsamt die Kollagen-Produktion, und die Zellen-Strukturen zu schwächen. Die Haut wird dünner und ist leichter zu beschädigen, Haare Ruft leblose, Haut Durchbiegungen und Falten, Sehnen und Bänder werden weniger elastisch, Gelenke steif etc. zu erhalten.
Struktur des Kollagens
Kollagen tritt mikroskopisch in länglichen Fibrillen. Es findet sich meist in fibröse Gewebe wie sehnen, Bänder und Haut und ist auch in der Hornhaut, Knochen, Blutgefäße, Knorpel, Bandscheibe und den Verdauungstrakt.
Ein wesentlicher Bestandteil der Endomysium im Muskelgewebe dient Kollagen. 1 bis 2 % der Muskeln werden gebildet von Kollagen und rund 6 % des Gesamtgewichts der Muskeln von Kollagen gebildet wird. Gelatine, die in Lebensmitteln verwendeten ist Kollagen, die irreversibel hydrolysiert wurde hat.
Molekulare Struktur des Kollagens
In der Mitte der 1930 Kollagen wurde zuerst entdeckt, eine molekulare Struktur haben. Nobelpreisträger Crick, Pauling, Rich und Yonath u. a. Brodsky, Berman und Ramachandran habe die Struktur der kollagenen und ihre möglichen Funktionen untersucht.
Nach Spekulationen auf mehrere einzelne Peptid-Kette ist das letzte Modell, das entwickelt wurde das "Madras"-Modell, das ein im wesentlichen korrekte Modell der Quartärstruktur des Moleküls angeboten, obwohl dieses Modell noch einige Verfeinerung erforderlich. Es ist eine dreifach-spiralförmige Struktur.
Kollagen wird weiter in fibrillar Kollagen-Typen mit Hexagional oder quasi sechseckige Formen verpackt. Die Verpackung kann 'Blatt-Like' oder Microfibrillar. Die Microfibrillar-Struktur der Kollagen-Fibrillen in Knorpel, Sehnen und Hornhaut hat direkt durch Elektronenmikroskopie Abbild erstellt wurde.
Die Microfibrillar-Struktur der Erwachsenen Sehnen 2006 Fraser, Miller und Wess (unter anderem) bestätigte. Sie fanden die D-periodische Pentameric Anordnung und genannt es Mikrofibrille.
Von April Cashin-Garbutt, BA Hons (Cantab) überprüft
Quellen
- http://www.karinherzog.co.uk/pdf/articles/Collagen.PDF
- http://www.reshapebook.com/ProteinReport.PDF
- http://www-Personal.umich.edu/~egatenby/Collagen%20eyre%20chapter.PDF
- http://fabad.org/fabad.org/pdf/volum32/issue3/139-144.PDF
Weiterführende Literatur