Др. Ananya Mandal, MD
Антитела большие Y-Форменные протеины. Они завербованы иммунной системой для того чтобы определить и нейтрализовать чужие предметы как бактерии и вирусы.
Гуморальная иммунная система
Каждое антитело имеет уникально цель известную как антиген присутствующий на вторгаясь организме. Этот антиген как ключ который помогает антителу в определять организм. Это потому что и антитело и антиген имеют подобную структуру на подсказках их структур «Y».
Как Раз как каждый замок имеет одиночный ключ, антитело имеет одиночный ключ антигена. Когда ключ введен в замок, антитело активирует, маркирующ или нейтрализующ свою цель. Продукция антител главным образом функция гуморальной иммунной системы.
Антитела и иммуноглобулины
Иммуноглобулины по-существу протеины которые действуют как антитела. Термины антитело и иммуноглобулин часто использованы взаимозаменимо.
Иммуноглобулины найдены в крови и других тканях и жидкостях. Они сделаны клетками плазмы которые выведены от клеток B иммунной системы. Клетки B иммунной системы будут клетками плазмы активировано вязкой специфического антигена на своих поверхностях антитела. В некоторые случаи, взаимодействие клетки B с клеткой хелпера T также необходимо.
Антитела и антигены
Антигены классически определены как любое чужое вещество которое выпытывает иммунную реакцию. Они также вызваны immunogens. Специфическая зона на антигене который антитело узнает и связи к вызваны epitope, или антигенный определитель.
Epitope обычно составлен цепи аминокислоты 5-8 длинней на поверхности протеина. Цепь аминокислот не существует в габаритной структуре 2 а появляется как габаритная структура 3. Epitope может только в своей форме по мере того как он существует в разрешении, или своей родной форме 3D. Если epitope существует на одиночной цепи полипептида, то непрерывный, или линейный epitope. Антитело может связать к только частям или денатурированным этапам протеина или к родному основному протеину.
Типы антител и их структур
Сыворотка содержа антиген-специфические антитела вызвана антисывороткой. 5 типов иммуноглобулинов включая IgM, IgG, IgA, IgD, и IgE.
Основная структура всех антител такое же. 4 цепи полипептида, котор держат совместно скрепления дисульфида. Эти цепи 4 полипептидов формируют симметричную молекулярную структуру.
2 идентичных половины с связующими сайтами антигена между концами тяжелых и светлых цепей на обеих сторонах. Шарнир в центре между тяжелыми цепями для того чтобы позволить гибкости к протеину. 2 светлых цепи идентичны к одину другого. Они содержат вокруг 220 аминокислот пока цепи heave имеют 440 аминокислот.
2 типа светлой цепи среди всех типов иммуноглобулина, цепи lambda и цепи каппа. Оба подобны в функции. Каждый тип иммуноглобулина имеет разный вид тяжелой цепи.
Функции Антитела
Связи антитела к специфическим антигенам. Это сигнализирует другие клетки иммунной системы для того чтобы получить освобожданным вторгаясь микробов. Прочность связывать между антителом и антигеном на одиночном связующем сайте как сродство антитела для антигена. Сродство между антителом и связующим сайтом антигена определено сформированным типом скрепления.
В Виду Того Что антиген может иметь epitopes многократной цепи различные, несколько антител могут связать к протеину. Когда два или больше связующие сайты антигена идентичны, антитело может сформировать более сильное скрепление с антигеном.
Расмотрено к Cashin-Garbutt -го Эйприл, БА Hons (Cantab)
Источники
- http://www.bioresearchonline.com/doc.mvc/What-Is-An-Antibody-0001
- http://labtestsonline.org/understanding/analytes/antibody-tests/tab/glance
- http://courses.washington.edu/conj/immune/antibody.htm
- http://www.novusbio.com/support/general-support/antibody-basics.html
- http://www.wiley.com/legacy/products/subject/life/elgert/CH04.pdf
Более Дальнеишее Рединг